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C. Mudança na Energia Livre G - Biologia

C. Mudança na Energia Livre G - Biologia


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O ΔG total pode ser expresso como a soma das duas contribuições mostrando os efeitos da estabilidade intrínseca (Keq) e da concentração:

ΔG = ΔGstab + ΔGconc

ΔG = ΔGo + RTlnQrx = ΔGo + RTln ([P] [Q]) / ([A] [B])

para a reação A + B <=> P + Q, onde ΔGoreflete a contribuição da estabilidade intrínseca relativa de reagentes e produtos) e RTlnQrx reflete a contribuição das concentrações relativas de reagentes e produtos (que não tem nada a ver com estabilidade). Qrx é o quociente de reação que para a reação A + B <=> P + Q é dado por:

Qrx = ([P] [Q]) / ([A] [B])

Significado de ΔG

Lembre-se de que ΔG é a força "motriz" para uma reação, análoga à diferença de energia potencial para uma bola em uma colina. Volte a essa analogia. se a bola começar no topo da colina, ela rola colina abaixo? Claro. Vai de energia de alto potencial a energia de baixo potencial. A reação pode ser escrita como: Balltop -> Ballbottom para a qual a mudança na energia potencial, ΔPE = PEbottom -PEtop <0. Se a bola começar na parte inferior, ela irá para o topo? Obviamente não. Para essa reação, Ballbottom -> Balltop, ΔPE> 0. Se o topo da colina estivesse na mesma altura na parte inferior da colina (obviamente uma situação absurda), a bola não se moveria. Estaria efetivamente em equilíbrio, um estado sem mudança. Para essa reação, Balltop -> Ballbottom, o ΔPE = 0. Conforme a bola começa a rolar morro abaixo, sua energia potencial se aproxima do potencial que teria na parte inferior. Conseqüentemente, o ΔPE muda de negativo para cada vez mais positivo até chegar ao fundo, caso em que o ΔPE = 0 e o movimento cessa. Se o ΔPE não for 0, a bola se moverá até o ΔPE = 0.

Da mesma forma, para uma reação química que favorece os produtos, ΔG <0. O sistema não está em equilíbrio e a reação irá na direção dos produtos. Conforme a reação prossegue, os produtos se acumulam e há menos força motriz para os reagentes irem para os produtos (Princípio de LeChatilier), então o ΔG torna-se mais positivo até que o ΔG = 0 e a reação esteja em equilíbrio. Uma reação que tem um ΔG> 0 também não está em equilíbrio, então ela irá na direção apropriada até que o equilíbrio seja alcançado. Portanto, para a reação A + B <==> P + Q,

  • se ΔG <0, a reação vai em direção aos produtos P e Q
  • se ΔG = 0, a reação está em equilíbrio e nenhuma mudança adicional ocorre na concentração de reagentes e produtos.
  • se ΔG> 0, a reação vai em direção aos reagentes A e B.

Não podemos medir facilmente a energia livre real G de reagentes ou produtos, mas podemos medir ΔG prontamente. Esses pontos são ilustrados no gráfico abaixo de ΔG vs tempo para a reação hipotética A + B <==> P + Q. (Observe também os dois gráficos de inserção - em azul e vermelho - que mostram, em analogia à bola no gráficos de colina, os valores de ΔG nos dois pontos onde a perturbação para o equilíbrio foi feita.)

Observe que o ΔG muda constantemente até que o sistema atinja o equilíbrio. Inicialmente, o equilíbrio é perturbado de forma que o sistema não está em equilíbrio (mostrado em azul). A perturbação foi tanta que os produtos foram favorecidos. Depois que o equilíbrio foi alcançado, o sistema foi perturbado novamente, desta vez de forma a favorecer a reação reversa. Observe, neste caso, o ΔG para a reação conforme escrito: A + B <==> P + Q é positivo - ou seja, não está em equilíbrio. Portanto, a reação (conforme escrita) volta aos produtos. É importante perceber que o ΔG relatado é para a reação conforme escrita.

Agora vamos aplicar ΔG = ΔGo + RTln Q = ΔGo + RTln ([P] [Q]) / ([A] [B]) a duas reações que discutimos acima:

  • HCl (aq) + H2O (l) <==> H3O + (aq) + Cl- (aq)
  • CH3CO2H (aq) + H2O (l) <==> H3O + (aq) + CH3CO2- (aq)

Suponha que no tempo t = 0, 0,1 mol de HCl e CH3CO2H foram adicionados a dois béqueres diferentes. Neste ponto, a reação direta é favorecida, mas obviamente em graus diferentes. O RTln Q seria idêntico para ambos os ácidos, uma vez que cada reagente está presente a 0,1 M, mas ainda não existem produtos. No entanto, o ΔGois negativo para HCl e positivo para ácido acético, uma vez que o HCl é um ácido forte. Portanto, em t = 0, ΔG para a reação de HCl é muito mais negativo do que para o ácido acético. Isso está resumido na tabela abaixo. A direção da seta mostra se produtos (->) ou reagentes (<---) são favorecidos. O tamanho da seta mostra aproximadamente em que medida o termo ΔG é favorecido

Reação em t = 0

ΔGo

RTln Q

ΔG

HCl (aq) + H2O (l)

--------------->

--------------->

----------------------------->

CH3CO2H (aq) + H2O (l)

<-------------

--------------->

->

Agora, quando o equilíbrio é alcançado, nenhuma mudança líquida ocorre na concentração de reagentes e produtos, e ΔG = 0. No caso do HCl, há apenas uma quantidade infinitesimal de HCl restante e 0,1 M de cada produto, então a concentração favorece o HCl formação. No entanto, a estabilidade relativa intrínseca de reagentes e produtos ainda favorece os produtos. No caso do ácido acético, a maior parte do ácido acético permanece (0,099 M) com pouco produto (0,001 M), portanto a concentração favorece o produto. No entanto, a estabilidade relativa intrínseca de reagentes e produtos ainda favorece os reagentes. Isso está resumido na tabela abaixo.

Reação em equlib.

ΔGostab

RTln Q

ΔG

HCl (aq) + H2O (l)

--------------->

<---------------

não favorece nenhum, = 0

CH3CO2H (aq) + H2O (l)

<-------------

-------------->

não favorece nenhum, = 0

Compare as duas tabelas acima (uma no momento t = 0 e a outra no equilíbrio). Perceber:

  • ΔGnunca muda, pois não tem nada a ver com concentração.
  • Apenas RTln Q muda durante o curso de uma reação, até que o equilíbrio seja alcançado.

Significado de ΔGo

Para obter um melhor significado do significado de ΔGo, vamos considerar as seguintes equações sob duas condições diferentes:

ΔG = ΔGo + RTln Q = ΔGo + RTln ([P] [Q]) / ([A] [B])

Condição I: Reação em equilíbrio, DG = 0

A equação se reduz a: ΔGo = - RTln ([P] eq [Q] eq) / ([A] eq [B] eq) ou ΔGo = - RTln Keq = - 2,303RTlog Keq

Isso apóia nossa ideia de que DGo é independente da concentração, uma vez que Keq também deve ser independente da concentração.

Condição II: A concentração de todos os reagentes e produtos é 1 M (estado padrão, assumindo a reação da solução)

A equação se reduz a: ΔG = ΔGo + RTln ([1] [1]) / ([1] [1]) = ΔGo + 2,303RTlog 1 = ΔGo

Isso implica que, quando todos os reagentes estão nessa concentração, definida como o estado padrão (1 M para solutos), o ΔG naquele momento particular passa a ser o DGo para a reação. Se um dos reagentes ou produtos for H3O +, faria pouco sentido biológico calcular DGo para a reação usando o estado padrão de [H3O +] = 1 M, ou um pH de -1. Em vez disso, assume-se que o pH = 7, [H3O +] = 10-7 M. Um novo símbolo é usado para DGo nessas condições, ΔGo '.

H + H -> H2 Esta reação ocorre espontaneamente? É verdade. Você deve se lembrar que os átomos de H individuais são instáveis, pois não têm uma camada externa completa de elétrons - neste caso, um dueto. À medida que se aproximam, eles podem interagir para formar uma ligação covalente e, no processo, liberar energia. O estado ligado é um estado de energia inferior do que dois átomos de H separados. Isso deve ficar claro, uma vez que é necessário adicionar energia a uma molécula de H2 para quebrar a ligação.

`

2C8H18 (l) + 25O2 (g) -> 16CO2 (g) + 18H2O (g). Para realizar esta reação, cada ligação C-C, C-H e O-O nos reagentes deve ser quebrada (o que requer uma entrada de energia), mas uma grande quantidade de energia é liberada na formação das ligações covalentes C-O e H-O nos produtos. É necessária mais energia para quebrar as ligações nos reagentes ou mais energia é liberada na formação de ligações no produto? A resposta deve ser clara. Os produtos devem ter uma energia mais baixa do que os reagentes, uma vez que grandes quantidades de calor e energia luminosa são liberadas na combustão da gasolina e de outros hidrocarbonetos.

Essas reações sugerem que a energia deve ser liberada para que uma reação prossiga em qualquer medida em uma determinada direção.

Agora considere, no entanto, a seguinte reação:

Ba (OH) 2,8H2O (s) + 2NH4SCN (s) -> 10H2O (l) + 2NH3 (g) + Ba (SCN) 2 (aq + s)

Quando esses dois sólidos são misturados e agitados, uma reação claramente ocorre, como evidenciado pela formação de um líquido (água) e o cheiro de amônia. O que é surpreendente é que o calor não é liberado para o ambiente nessa reação. Em vez disso, o calor foi absorvido dos arredores, tornando o béquer tão frio que ele congelou e se transformou em um pedaço de madeira (com uma camada de água adicionada à madeira) em que foi colocado. Essa reação parece violar nossa ideia de que uma reação prossegue na direção em que o calor é liberado. As reações que liberam calor e aumentam a temperatura do ambiente são chamadas de reações exotérmicas. As reações que absorvem calor do ambiente e, portanto, reduzem a temperatura do ambiente são reações endotérmicas.


C. Mudança na Energia Livre G - Biologia

Energia livre, chamada de energia livre de Gibbs (G), é a energia utilizável ou que está disponível para fazer o trabalho.

Objetivos de aprendizado

Discuta o conceito de energia livre.

Principais vantagens

Pontos chave

  • Toda reação química envolve uma mudança na energia livre, chamada delta G (∆G).
  • Para calcular ∆G, subtraia a quantidade de energia perdida para a entropia (∆S) da mudança de energia total do sistema. Essa mudança de energia total no sistema é chamada de entalpia (∆H): ΔG = ΔH − TΔS.
  • As reações endergônicas requerem uma entrada de energia, o ∆G para essa reação será um valor positivo.
  • As reações exergônicas liberam energia livre, o ∆G para essa reação será um valor negativo.

Termos chave

  • reação exergônica: Uma reação química em que a mudança na energia livre de Gibbs é negativa, indicando uma reação espontânea
  • reação endergônica: Uma reação química em que a mudança padrão na energia livre é positiva e a energia é absorvida
  • Gibbs energia livre: A diferença entre a entalpia de um sistema e o produto de sua entropia e temperatura absoluta

Energia livre

Visto que as reações químicas liberam energia quando as ligações de armazenamento de energia são quebradas, como a energia associada às reações químicas é quantificada e expressa? Como a energia liberada por uma reação pode ser comparada à de outra reação?

Uma medição de energia livre é usada para quantificar essas transferências de energia. A energia livre é chamada de energia livre de Gibbs (G) em homenagem a Josiah Willard Gibbs, o cientista que desenvolveu a medição. Lembre-se de que, de acordo com a segunda lei da termodinâmica, todas as transferências de energia envolvem a perda de alguma quantidade de energia em uma forma inutilizável, como o calor, resultando em entropia. A energia livre de Gibbs refere-se especificamente à energia associada a uma reação química que está disponível após a contabilização da entropia. Em outras palavras, a energia livre de Gibbs é a energia utilizável ou a energia que está disponível para fazer o trabalho.

Calculando ∆G

Toda reação química envolve uma mudança na energia livre, chamada delta G (∆G). A mudança na energia livre pode ser calculada para qualquer sistema que sofra uma mudança, como uma reação química. Para calcular ∆G, subtraia a quantidade de energia perdida para a entropia (denotada como ∆S) da mudança total de energia do sistema. Essa mudança total de energia no sistema é chamada de entalpia e é denotada como ∆H. A fórmula para calcular ∆G é a seguinte, onde o símbolo T se refere à temperatura absoluta em Kelvin (graus Celsius + 273): G = ΔH − TΔS.

A mudança de energia livre padrão de uma reação química é expressa como uma quantidade de energia por mol do produto da reação (em quilojoules ou quilocalorias, kJ / mol ou kcal / mol 1 kJ = 0,239 kcal) sob pH, temperatura e pressão padrão condições. As condições padrão de pH, temperatura e pressão são geralmente calculadas em pH 7,0 em sistemas biológicos, 25 graus Celsius e 100 quilopascais (pressão de 1 atm), respectivamente. É importante notar que as condições celulares variam consideravelmente em relação a essas condições padrão, portanto, os valores ∆G calculados padrão para reações biológicas serão diferentes dentro da célula.

Reações endergônicas e exergônicas

Se a energia for liberada durante uma reação química, o valor resultante da equação acima será um número negativo. Em outras palavras, as reações que liberam energia têm um ∆G & lt 0. Um ∆G negativo também significa que os produtos da reação têm menos energia livre do que os reagentes porque eles liberaram alguma energia livre durante a reação. As reações que apresentam ∆G negativo e, consequentemente, liberam energia livre, são chamadas de reações exergônicas. Exergônico significa que a energia está saindo do sistema. Essas reações também são chamadas de reações espontâneas porque podem ocorrer sem a adição de energia ao sistema. Compreender quais reações químicas são espontâneas e liberam energia livre é extremamente útil para os biólogos porque essas reações podem ser aproveitadas para realizar trabalhos dentro da célula. Uma distinção importante deve ser feita entre o termo espontâneo e a ideia de uma reação química que ocorre imediatamente. Ao contrário do uso cotidiano do termo, uma reação espontânea não é aquela que ocorre repentina ou rapidamente. A oxidação do ferro é um exemplo de reação espontânea que ocorre lentamente, aos poucos, ao longo do tempo.

Se uma reação química requer uma entrada de energia em vez de liberar energia, então o ∆G para essa reação será um valor positivo. Nesse caso, os produtos possuem mais energia livre do que os reagentes. Assim, os produtos dessas reações podem ser considerados moléculas armazenadoras de energia. Essas reações químicas são chamadas de reações endergônicas e não são espontâneas. Uma reação endergônica não ocorrerá por si só, sem a adição de energia livre.

Reações Exergônicas e Endergônicas: As reações exergônicas e endergônicas resultam em alterações na energia livre de Gibbs. As reações exergônicas liberam energia. As reações endergônicas requerem energia para prosseguir.

Energia Livre e Processos Biológicos

Em uma célula viva, as reações químicas estão constantemente se movendo em direção ao equilíbrio, mas nunca o alcançam. Uma célula viva é um sistema aberto: os materiais entram e saem, a célula recicla os produtos de certas reações químicas em outras reações e o equilíbrio químico nunca é alcançado. Desse modo, os organismos vivos estão em uma batalha constante, que exige energia, contra o equilíbrio e a entropia.

Quando moléculas complexas, como amidos, são construídas a partir de moléculas mais simples, como açúcares, o processo anabólico requer energia. Portanto, as reações químicas envolvidas nos processos anabólicos são reações endergônicas. Por outro lado, o processo catabólico de quebrar o açúcar em moléculas mais simples libera energia em uma série de reações exergônicas. Como no exemplo da ferrugem acima, a quebra do açúcar envolve reações espontâneas, mas essas reações não ocorrem instantaneamente. Um conceito importante no estudo do metabolismo e da energia é o do equilíbrio químico. A maioria das reações químicas é reversível. Eles podem prosseguir em ambas as direções, liberando energia em seu ambiente em uma direção e absorvendo-a do ambiente na outra.

Processos Endergônicos e Exergônicos: São mostrados alguns exemplos de processos endergônicos (aqueles que requerem energia) e processos exergônicos (aqueles que liberam energia). Isso inclui (a) uma pilha de composto em decomposição, (b) um pintinho nascendo de um ovo fertilizado, (c) arte de areia sendo destruída e (d) uma bola rolando colina abaixo.


Constante de equilíbrio de uma reação e mudança de energia livre

Neste artigo iremos discutir sobre a constante de equilíbrio de uma reação e carga de energia livre.

Qualquer reação química alcançará um equilíbrio após um tempo suficiente.

Uma reação reversível pode ser escrita:

A velocidade da reação que produzirá C e D é escrita:

e o da reação que produz A e B seria:

k1 e k2 são as constantes de velocidade da reação.

Quando o equilíbrio é alcançado, as velocidades v1 e v2 são evidentemente iguais

As concentrações indicadas nesta formulação são aquelas alcançadas em equilíbrio.

A capacidade de uma molécula de reagir é caracterizada por um parâmetro ex & shypressed em kCal / mol e denominado energia livre. A mudança de energia livre em uma reação do tipo A + B ⇋ C + D quando um mole de A e um mole de B dão um mole de C e um mole de D, enquanto suas respectivas concentrações [A], [B], [C] e [D] são mantidos constantes, está escrito:

Essa mudança, portanto, depende de dois parâmetros. Primeiro, uma característica constante da reação (∆G0), a mudança de energia livre padrão, que é a mudança na energia livre em condições denominadas padrão: temperatura, pressão de 298 ° K, pH de uma atmosfera = 0 e [A], [B], [C], [D], mantida em 1M. Temos então ∆G = ∆G0.

∆G então depende da concentração dos produtos e reagentes. É importante observar que, teoricamente, sempre existem concentrações de reagentes e produtos tais que ∆G & lt 0. Nesse caso, a reação é chamada de exergônica e é sempre acompanhada por uma diminuição da energia livre. Ele pode então produzir energia.

Por exemplo, a reação:

tem um ∆G de & # 8211 686 kcal / mol de glicose, o que significa que em condições padrão, a oxidação de um mol de glicose produzirá 686 quilocalorias de energia livre. Essa energia pode ser dissipada como calor ou convertida em energia mecânica (contração muscular), energia elétrica (transmissão de impulsos nervosos ou formação de gradientes iônicos) ou, em certos casos, até energia radiante. Também pode ser conservado como energia química em moléculas, a mais importante das quais é o ATP.

Por último, se a reação está em equilíbrio, ∆G = 0 e um tem a seguinte equação:

Há, portanto, uma relação direta entre a variação de energia livre padrão da reação e sua constante de equilíbrio.


Toda reação química envolve uma mudança na energia livre, chamada delta G (∆G). A mudança na energia livre pode ser calculada para qualquer sistema que sofra tal mudança, como uma reação química. Para calcular ∆G, subtraia a quantidade de energia perdida para a entropia (denotada como ∆S) da mudança total de energia do sistema. Essa mudança total de energia no sistema é chamada de entalpia e é denotada como ∆H. A fórmula para calcular ∆G é a seguinte, onde o símbolo T se refere à temperatura absoluta em Kelvin (graus Celsius + 273):

A mudança de energia livre padrão de uma reação química é expressa como uma quantidade de energia por mol do produto da reação (em quilojoules ou quilocalorias, kJ / mol ou kcal / mol 1 kJ = 0,239 kcal) sob pH, temperatura e pressão padrão condições. As condições padrão de pH, temperatura e pressão são geralmente calculadas em pH 7,0 em sistemas biológicos, 25 graus Celsius e 100 quilopascais (pressão de 1 atm), respectivamente. É importante notar que as condições celulares variam consideravelmente em relação a essas condições padrão e, portanto, os valores ∆G calculados padrão para reações biológicas serão diferentes dentro da célula.


Princípios Básicos de Conservação de Energia

Neste artigo alguns princípios importantes são assumidos para que possamos compreender bem os vários mecanismos de conservação de energia.

Energia livre:

Na microbiologia, a energia é medida em unidades de kilojoules (kJ), uma medida de energia térmica. As reações químicas são acompanhadas por mudanças na energia. Embora em qualquer reação química alguma energia seja perdida na forma de calor, na microbiologia o interesse está na energia livre (abreviada como G), que é definida como a energia liberada que está disponível para realizar um trabalho útil.

A mudança na energia livre durante uma reação é expressa como ∆G 0, onde o símbolo A deve ser lido & # 8220change em & # 8221. O & # 8220o & # 8217 e & # 8221 & # 8216 & # 8220 (prime) significam que o valor de energia livre foi obtido sob & # 8220 padrão & # 8217 condições: pH 7, 25 ° C, todos os reagentes e produtos inicialmente na concentração de 1M .

o ∆G 0, for negativo, a reação prosseguirá com a liberação de energia livre, energia que a célula pode ser capaz de conservar na forma de trifosfato de adinosina (ATP). Essas reações de produção de energia são chamadas de exergônicas. Porém, se ∆G 0 for positivo, a reação requer energia para prosseguir, sendo chamadas de endergônicas. Assim, do ponto de vista da célula microbiana, as reações exergônicas geram energia, enquanto as reações endergônicas requerem energia.

Energia Livre de Formação:

Energia livre de formação (abreviado G O F) é a energia produzida ou necessária para a formação de uma determinada molécula a partir de seus elementos constituintes. Por convenção, a energia livre de formação (G O F) dos elementos (por exemplo, C, H2, N2) é zero.

Se a formação de um composto a partir de elementos ocorre exergonicamente, então a energia livre de formação do composto é negativa (energia é liberada), enquanto se a reação é endergônica (energia é necessária), então a energia livre de formação do composto é positivo.

Os valores de energia livre de formação estão sempre em quilojules / molécula (kJ / mol). Usando as energias livres de formação, é possível calcular a mudança na energia livre que ocorre em uma dada reação. Para uma reação simples como A + B → C + D. a mudança na energia livre (∆G 0,) pode ser calculada subtraindo a soma das energias livres de formação dos reagentes (neste caso A e B) de a dos produtos (neste caso C e D).

Mudança na energia livre (∆G 0,) de

A + B → C + D = G O F [C + D] e # 8211 G O F [A + B]

A Tabela 23.1 mostra as energias livres de formação para alguns dos compostos de interesse biológico. Para a maioria dos compostos tomados nesta tabela, a energia livre de formação (ΔG O F) é negativo, refletindo o fato de que os compostos tendem a se formar espontaneamente a partir dos elementos. No entanto, a energia livre positiva de formação do óxido nitroso (N2O + 104,2 kJ / mol) nos diz que essa molécula não se forma espontaneamente, mas se decompõe em nitrogênio e oxigênio.

Reações de redução de oxidação (redox):

A energia livre em organismos vivos é conservada envolvendo reações de redução de oxidação (redox). As reações de oxidação-redução (redox) são aquelas em que os elétrons são doados por um doador de elétrons (oxidação) e são aceitos por um aceptor de elétrons (redução).

O doador de elétrons é denominado agente redutor ou redutor, enquanto o aceitador de elétrons é o agente oxidante ou oxidante. Por convenção, tal reação é escrita com o redutor à direita do oxidante e o número (n) de elétrons (e & # 8211) doados.

Doadores e aceitadores de elétrons:

As reações de oxidação-redução, como afirmado anteriormente, envolvem elétrons sendo doados por um doador de elétrons e sendo aceitos por um aceptor de elétrons. No entanto, os elétrons liberados pelo doador de elétrons não podem existir livres em solução; eles devem ser subsequentemente aceitos por um aceptor de elétrons e se tornar parte dele. Esta é a razão pela qual para qualquer oxidação ocorrer, uma redução subsequente também deve ocorrer.

Por exemplo, gás hidrogênio (H2) pode liberar elétrons e íons de hidrogênio (prótons) e tornar-se oxidado:

A reação acima é apenas uma meia reação e, subsequentemente, precisa da segunda meia reação para ser concluída.

Na segunda meia reação, pode haver a redução de muitas substâncias diferentes, incluindo O2:

A segunda meia reação (reação de redução), quando acoplada à primeira meia reação (reação de oxidação), produz a seguinte reação geral balanceada:

Na reação geral equilibrada acima, um se refere ao H2 oxidado (ou seja, doador de elétrons) e O2 reduzido (isto é, aceitador de elétrons). A visão geral da formação de H2O do doador de elétrons H2 e o aceitador de elétrons O2 é mostrado na Fig. 23.1.

Potenciais de redução:

Potenciais de redução (E0') É a expressão da tendência das substâncias a se oxidarem ou a se reduzirem, as substâncias variam na tendência a se oxidarem ou a se reduzirem.

O potencial de redução é medido eletricamente em unidades de volts ou milivolts em referência a uma substância padrão, o potencial de redução do hidrogênio (H2) a pH 7 é -0,42 volts ou -0,420 milivolts. pH 7 é usado porque se refere à neutralidade e o citoplasma da maioria das células é neutro ou quase neutro.

Casais Redox:

A maioria das moléculas podem ser doadores de elétrons ou aceitadores de elétrons em diferentes condições, dependendo das substâncias com as quais reagem. O mesmo átomo em cada lado da seta nas meias reações pode ser considerado como representando um par redox. Ao escrever um par redox, a forma oxidada é sempre colocada à esquerda.

Na construção de reações de oxidação-redução completas a partir de suas meias-reações constituintes, é mais simples lembrar que a substância reduzida de um par redox cujo potencial de redução é mais negativo doa elétrons para a substância oxidada de um par redox cujo potencial de redução é mais positivo.

Assim, em um par redox 2H + / H2, que tem um potencial de redução de -0,42 volts, H2tem grande tendência de doar elétrons. Por outro lado, no par redox ½ O2/ H2O, que tem um potencial de +0,82 volts, H2O tem uma tendência muito leve de doar elétrons, mas O2 tem grande tendência para aceitar elétrons.

Segue-se então que em uma reação de H2 e O2, H2 será o doador de elétrons e ficará oxidado, e O2 será o aceitador de elétrons e se tornará reduzido (Fig. 23.1).

Torre de Elétron:

O toner de elétrons é uma torre vertical imaginária que representa a faixa de potenciais de redução para pares redox do mais negativo na parte superior ao mais positivo na parte inferior (Fig. 23.2).

A substância reduzida no par redox no topo da torre possui a maior tendência para doar elétrons, enquanto a substância oxidada no par na parte inferior da torre tem a maior tendência para aceitar elétrons. Conforme os elétrons do doador de elétrons no topo da torre caem, eles podem ser & # 8220 capturados & # 8221 por aceitadores em vários níveis da torre.

Quanto mais longe os elétrons caem de um doador antes de serem & # 8220 capturados & # 8221 por um aceitador, maior será a quantidade de energia liberada. O2, na parte inferior da torre, é o aceptor de elétrons mais favorável usado pelos organismos. No meio da torre de elétrons, os pares redox podem atuar como doadores ou aceitadores de elétrons.

Por exemplo, sob condições onde o oxigênio está ausente (chamado anóxico) na presença de H2, fumarato pode ser aceptor de elétrons (produzindo succinato), e sob outras condições onde o oxigênio está presente (chamado aeróbio) na ausência de H2, o succinato pode ser um doador de elétrons (produzindo fumarato).

Portadores de elétrons:

A transferência de elétrons em uma reação de oxidação-redução do doador para o aceitador em uma célula normalmente envolve um ou mais intermediários que são chamados de transportadores de elétrons (ou transportadores). Em tais condições, o doador inicial de elétrons é denominado doador primário de elétrons, enquanto o aceptor final de elétrons é o aceptor terminal de elétrons.

A mudança líquida na energia livre (∆G 0,) da sequência de reação completa é determinada pela & # 8220 diferença & # 8221 nos potenciais de redução (E0') Entre o doador de elétrons primário e o aceitador de elétrons terminal.

Os portadores de elétrons podem ser divididos em dois grupos gerais:

(1) Facilmente difusível e (2) firmemente ligado (fixado) a enzimas na membrana citoplasmática. Os transportadores livremente difusíveis incluem as coenzimas nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD +) e NAD-fosfato (NADP +), enquanto os transportadores de elétrons associados à membrana incluem NADH desidrogenases, flavoproteínas que contêm flavina mononucleotídeo (FMN) ou flavina-adenina dinucleotídeo (FAD), citromos , proteínas não heme ferro-enxofre (Fe / S) (ferrodoxina) e quinonas.

Dinucleotídeo de adenina nicotinamida (NAD +) e NAD-fosfato (NADP +):

Essas são as coenzimas que agem como portadores de elétrons livremente difusíveis e transportam elétrons entre dois locais diferentes. O anel de nicotinamida de NAD + e NADP + (Fig. 23.3) aceita dois elétrons e um próton de um doador, enquanto um segundo próton é liberado. O potencial de redução do par redox NAD + / NADH (ou NADP + / NADPH) é -0,32 volt, o que o coloca bastante alto na torre de elétrons, ou seja, NADH (ou NADPH) é um bom doador de elétrons.

No entanto, embora os pares NAD e NADP + possuam os mesmos potenciais de redução, eles geralmente funcionam em capacidades diferentes na célula. NAD + / NADH está diretamente envolvido em reações geradoras de energia (catabólicas), enquanto NADP + / NADPH está envolvido principalmente em reações biossintéticas (anabólicas).

NADH desidrogenases:

As NADH desidrogenases são proteínas ligadas à superfície interna da membrana celular. Eles aceitam átomos de hidrogênio do NADH gerados em várias reações celulares e passam os átomos de hidrogênio para as flavoproteínas.

Flavoproteínas:

As flavoproteínas são proteínas que possuem um derivado da riboflavina. As flavoproteínas aceitam átomos de hidrogênio e doam elétrons. Duas flavoproteínas são comumente encontradas nas células - mononucleotídeo de flavina (FMN) e dinucleotídeo de flavina-adenina (FAD) (Fig. 23.4).

O mononucleotídeo flavina (FMN) está ligado à ribose e à adenina por meio de um segundo fosfato. No entanto, essas duas flavoproteínas carregam dois elétrons e dois prótons (dois átomos de hidrogênio) em seu complexo sistema de anéis. Riboflavina, também chamada de vitamina B2, é um fator de crescimento necessário para alguns organismos.

Citocromos:

Citocromos são proteínas com anel de porfirina contendo ferro (Fig. 23.5), também chamado de heme. Os citocromos sofrem oxidação e redução através da perda ou ganho de um único elétron pelo átomo de ferro colocado centralmente no anel porfirínico do citocromo:

Citocromo & # 8211 Fe 2+ ⇋ Citocromo & # 8211 Fe 3+ + e & # 8211

Os citocromos não carregam átomos de hidrogênio (prótons). Vários citocromos diferentes (cyt b, cyt c, etc.) são uma parte proeminente das cadeias de transporte de elétrons respiratórias.

Proteínas não heme ferro-enxofre (Fe / S):

Algumas proteínas associadas à membrana que contêm ferro-enxofre (Fe / S) não possuem um grupo heme e são chamadas de proteínas não-heme ferro-enxofre (Fe / S). Vários arranjos de ferro e enxofre foram encontrados em diferentes proteínas não heme ferro-enxofre, mas Fe2S2 e Fe4S4 os clusters são os mais comuns.

Os átomos de ferro estão ligados ao enxofre livre e à proteína por meio dos átomos de enxofre dos resíduos de cisteína (Fig. 23.6). A ferredoxina é uma proteína de ferro-enxofre comum de Fe2S2 configuração que ocorre em sistemas biológicos.

Este portador de elétrons é ativo no transporte fotossintético de elétrons e em vários outros processos de transporte de elétrons. Uma vez que os potenciais de redução das proteínas ferro-enxofre variam em uma ampla faixa, dependendo do número de átomos de ferro e enxofre e seu padrão de ligação à proteína, diferentes proteínas ferro-enxofre funcionam em diferentes pontos em um processo de transporte de elétrons. Como os citocromos, essas proteínas também carregam apenas elétrons, não átomos de hidrogênio.

Quinones:

As quinonas são moléculas não contendo proteínas altamente hidrofóbicas associadas à membrana que atuam como transportadores de elétrons nos processos de transporte de elétrons. Algumas quinonas que ocorrem nas bactérias estão relacionadas à vitamina K, um fator de crescimento para animais superiores.

Como as flavoproteínas, as quinonas atuam como aceitadores de prótons (átomos de hidrogênio) e doadores de elétrons. A coenzima Q (CoQ) ou ubiquinona é uma quinona que carrega elétrons e prótons (átomos de hidrogênio) em muitos processos respiratórios de transporte de elétrons (Fig. 23.7).

Compostos de alta energia:

A energia liberada como resultado das reações de oxidação-redução deve ser conservada para que possa ser utilizada onde e quando necessário nas funções celulares. A conservação de energia em organismos vivos é feita em ligações de fosfato de alta energia de compostos de fosfato de alta energia (por exemplo, fosfoenolpiruvato, 1,3-bisfosfaglicerato, ATP, ADP, etc.) e ligações tio-éster dos derivados da coenzima A ( por exemplo, acetil-CoA). Tomamos apenas derivados de ATP e coenzima A (CoA) (por exemplo, acetil-CoA) para consideração adicional aqui.

Trifosfato de adenosina (ATP):

O mais importante composto de fosfato de alta energia nos organismos vivos é o trifosfato de adenosina (ATP), uma forma prática da principal moeda de energia que as células possuem para realizar seu trabalho. O ATP consiste no ribonucleosídeo adenosina ao qual três moléculas de fosfato estão ligadas em série (Fig. 23.8).

Das três ligações fosfato do ATP, como é aparente na Fig. 23.8, duas são ligações de anidrido de alta energia com altas energias livres de hidrólise, enquanto uma é uma ligação éster de baixa energia.

Quando o ATP se decompõe em difosfato de adenosina (ADP) e ortrofosfato (Pi) como resultado da hidrólise da ligação de anidrido de alta energia, a energia livre é disponibilizada para conduzir reações biossintéticas e outros aspectos da função celular através de processos cuidadosamente regulados nos quais o a energia liberada pela hidrólise do ATP é acoplada a reações que requerem energia. Mais tarde, a energia da fotossíntese, respiração aeróbica, respiração anaeróbica e fermentação é usada para ressintetizar ATP do ADP e Pi.

Derivados da coenzima A (CoA) (acetil-CoA):

Os derivados da coenzima A (CoA) são alguns outros compostos de alta energia produzidos na célula e podem conservar a energia liberada nas reações de oxidação-redução. Esses derivados [acetil-CoA (Fig. 23.9) é apenas um dos muitos derivados CoA] possuem ligações tioéster (sulfanidrido) em vez de ligações fosfoanidrido que ocorrem em compostos de fosfato de alta energia (por exemplo, ATP). Os derivados de CoA produzem energia livre suficiente na hidrólise, que é usada para conduzir a síntese de uma ligação de fosfato de alta energia no metabolismo energético e na biossíntese de ácidos graxos.

Por exemplo, na reação:

Acetil-CoA + H2O + ADP + P → Acetato & # 8211 + HS-CoA + ATP + H +

a energia liberada na hidrólise da coenzima A é conservada na síntese de ATP. Os derivados de CoA desempenham um papel muito importante na conservação de energia dos microrganismos anaeróbios, especialmente naqueles cujo metabolismo energético envolve a fermentação.

Opções para conservação de energia:

O metabolismo é a soma total de todas as reações bioquímicas que ocorrem na célula com o envolvimento do fluxo de energia e a participação de diversas enzimas e proteínas. O metabolismo, de fato, representa a química da vida e pode ser dividido em duas partes principais: catabolismo e anabolismo.

Catabolismo (Gk. Cata = para baixo, ballein = até) representa a quebra de produtos químicos mais complexos em moléculas menores e mais simples, resultando na liberação de energia. Parte dessa energia liberada é capturada e disponibilizada para funções celulares, enquanto o resto é liberado como calor. No anabolismo (Gk. Ana = up, ballein = to through) as moléculas semelhantes são usadas na síntese de moléculas complexas com utilização de energia.

As enzimas necessárias para as atividades metabólicas são sintetizadas na célula, enquanto a energia é obtida de uma das três fontes (Fig. 23.10):

(i) Os micróbios quimiolitotróficos realizam a oxidação de produtos químicos inorgânicos que liberam energia,

(ii) microrganismos quimioorganotróficos oxidam moléculas orgânicas para liberar energia, e

(iii) phototrophic microorganisms trap radiant energy of sun by the process of photosynthesis.

The chemotrophic macroorganisms (both chemolithotrophic and chemoorganotrophic), the microorganisms that use chemicals as electron donors in their energy metabolism, have adopted two catabolic mechanisms for energy conservation respiration and fermentation. In respiration, the energy is conserved by the process oxydative phosphorylation with the involvement of molecular oxygen or some other externally derived electron-acceptor.

Respiration, however, is of two different types, namely, aerobic and anacrobic. In aerobic respiration, the final electron acceptor is oxygen whereas the electron-acceptor in anaerobic respiration is more often inorganic (e.g., NO3 – , SO4 2- , CO2, Fe 3+ , SeO4 2- , and many others), though organic electron-acceptors such as fumaric acid may also be used.

In fermentation, the energy is produced by substrate-level-phosphorylation in which ATP is synthesized as a result of the oxidation of an organic compound without involvement of any usable external electron-acceptor. Phototrophic microorganisms employ anabolic mechanism and trap light energy of sun during photosynthesis (synthesis of complex molecule using simpler molecules) by the process photophosphorylation.


Spontaneous Reactions

UMA spontaneous reaction is a reaction that favors the formation of products at the conditions under which the reaction is occurring. A roaring bonfire (see figure below) is an example of a spontaneous reaction. A fire is exothermic, which means a decrease in the energy of the system as energy is released to the surroundings as heat. The products of a fire are composed mostly of gases such as carbon dioxide and water vapor, so the entropy of the system increases during most combustion reactions. This combination of a decrease in energy and an increase in entropy means that combustion reactions occur spontaneously.

Figure (PageIndex<1>): Combustion reactions, such as this fire, are spontaneous reactions. Once the reaction begins, it continues on its own until one of the reactants (fuel or oxygen) is gone.

UMA nonspontaneous reaction is a reaction that does not favor the formation of products at the given set of conditions. In order for a reaction to be nonspontaneous, one or both of the driving forces must favor the reactants over the products. In other words, the reaction is endothermic, is accompanied by a decrease in entropy, or both. Out atmosphere is composed primarily of a mixture of nitrogen and oxygen gases. One could write an equation showing these gases undergoing a chemical reaction to form nitrogen monoxide.

[ce left( g ight) + ce left( g ight) ightarrow 2 ce left( g ight)]

Fortunately, this reaction is nonspontaneous at normal temperatures and pressures. It is a highly endothermic reaction with a slightly positive entropy change (left( Delta S ight)). However, nitrogen monoxide is capable of being produced at very high temperatures, and this reaction has been observed to occur as a result of lightning strikes.

One must be careful not to confuse the term spontaneous with the notion that a reaction occurs rapidly. A spontaneous reaction is one in which product formation is favored, even if the reaction is extremely slow. You do not have to worry about a piece of paper on your desk suddenly bursting into flames, although its combustion is a spontaneous reaction. What is missing is the required activation energy to get the reaction started. If the paper were to be heated to a high enough temperature, it would begin to burn, at which point the reaction would proceed spontaneously until completion.

In a reversible reaction, one reaction direction may be favored over the other. Carbonic acid is present in carbonated beverages. It decomposes spontaneously to carbon dioxide and water according to the following reaction.

[ce left( aq ight) ightleftharpoons ce left( g ight) + ce left( l ight)]

If you were to start with pure carbonic acid in water and allow the system to come to equilibrium, more than (99\%) of the carbonic acid would be converted into carbon dioxide and water. The forward reaction is spontaneous because the products of the forward reaction are favored at equilibrium. In the reverse reaction, carbon dioxide and water are the reactants, and carbonic acid is the product. When carbon dioxide is bubbled into water (see figure below), less than (1\%) is converted to carbonic acid when the reaction reaches equilibrium. The reverse of the above reaction is not spontaneous. This illustrates another important point about spontaneity. Just because a reaction is not spontaneous does not mean that it does not occur at all. Rather, it means that the reactants will be favored over the products at equilibrium, even though some products may indeed form.

Figure (PageIndex<2>): A home soda making machine is shown with a bottle of water and a (ce) cartridge. When the water is carbonated, only a small amount of carbonic acid is formed because the reaction is nonspontaneous. (Public Domain Baruchlanda)


Enzimas

Figure 6. Enzymes lower the activation energy of the reaction but do not change the free energy of the reaction.

A substance that helps a chemical reaction to occur is called a catalyst, and the molecules that catalyze biochemical reactions are called enzymes. A maioria das enzimas são proteínas e desempenham a tarefa crítica de reduzir as energias de ativação de reações químicas dentro da célula. A maioria das reações críticas para uma célula viva ocorre muito lentamente em temperaturas normais para ter alguma utilidade para a célula. Sem enzimas para acelerar essas reações, a vida não poderia persistir. As enzimas fazem isso ligando-se às moléculas do reagente e prendendo-as de modo a fazer com que os processos de quebra de ligação química e formação ocorram com mais facilidade. É importante lembrar que as enzimas não mudam se a reação é exergônica (espontânea) ou endergônica. Isso ocorre porque eles não alteram a energia livre dos reagentes ou produtos. They only reduce the activation energy required for the reaction to go forward (Figure 6). Além disso, a própria enzima permanece inalterada pela reação que catalisa. Uma vez que uma reação foi catalisada, a enzima é capaz de participar de outras reações.

The chemical reactants to which an enzyme binds are called the enzyme’s substrates. Pode haver um ou mais substratos, dependendo da reação química particular. Em algumas reações, um único substrato reagente é dividido em vários produtos. Em outros, dois substratos podem se unir para criar uma molécula maior. Dois reagentes também podem entrar em uma reação e ambos se tornarem modificados, mas eles saem da reação como dois produtos. The location within the enzyme where the substrate binds is called the enzyme’s active site. O site ativo é onde a “ação” acontece. Uma vez que as enzimas são proteínas, existe uma combinação única de cadeias laterais de aminoácidos dentro do sítio ativo. Cada cadeia lateral é caracterizada por propriedades diferentes. Eles podem ser grandes ou pequenos, fracamente ácidos ou básicos, hidrofílicos ou hidrofóbicos, carregados positiva ou negativamente ou neutros. A combinação única de cadeias laterais cria um ambiente químico muito específico dentro do local ativo. Este ambiente específico é adequado para se ligar a um substrato químico específico (ou substratos).

Os sites ativos estão sujeitos às influências do ambiente local. O aumento da temperatura ambiente geralmente aumenta as taxas de reação, catalisadas por enzimas ou de outra forma. No entanto, temperaturas fora de uma faixa ideal reduzem a taxa na qual uma enzima catalisa uma reação. As altas temperaturas eventualmente farão com que as enzimas se desnaturem, uma mudança irreversível na forma tridimensional e, portanto, na função da enzima. As enzimas também são adequadas para funcionar melhor dentro de uma certa faixa de pH e concentração de sal e, como ocorre com a temperatura, pH extremo e concentrações de sal podem causar a desnaturação das enzimas.

Por muitos anos, os cientistas pensaram que a ligação enzima-substrato ocorria de uma forma simples com “chave e fechadura”. Este modelo afirmava que a enzima e o substrato se encaixavam perfeitamente em uma etapa instantânea. However, current research supports a model called induced fit (Figure 7). O modelo de ajuste induzido expande o modelo de bloqueio e chave, descrevendo uma ligação mais dinâmica entre a enzima e o substrato. À medida que a enzima e o substrato se unem, sua interação causa uma leve mudança na estrutura da enzima que forma um arranjo de ligação ideal entre a enzima e o substrato.

Conceito em Ação

Quando uma enzima liga seu substrato, um complexo enzima-substrato é formado. Este complexo diminui a energia de ativação da reação e promove sua rápida progressão de uma das várias maneiras possíveis. Em um nível básico, as enzimas promovem reações químicas que envolvem mais de um substrato, reunindo os substratos em uma orientação ideal para a reação. Outra maneira pela qual as enzimas promovem a reação de seus substratos é criando um ambiente ideal dentro do sítio ativo para que a reação ocorra. As propriedades químicas que emergem do arranjo particular de grupos de aminoácidos R dentro de um sítio ativo criam o ambiente perfeito para os substratos específicos de uma enzima reagirem.

O complexo enzima-substrato também pode diminuir a energia de ativação, comprometendo a estrutura da ligação, de modo que seja mais fácil de quebrar. Finalmente, as enzimas também podem reduzir as energias de ativação, participando da própria reação química. Nestes casos, é importante lembrar que a enzima sempre retornará ao seu estado original ao término da reação. Uma das propriedades marcantes das enzimas é que elas permanecem inalteradas pelas reações que catalisam. Depois que uma enzima catalisa uma reação, ela libera seu (s) produto (s) e pode catalisar uma nova reação.

Figure 7. The induced-fit model is an adjustment to the lock-and-key model and explains how enzymes and substrates undergo dynamic modifications during the transition state to increase the affinity of the substrate for the active site.

It would seem ideal to have a scenario in which all of an organism’s enzymes existed in abundant supply and functioned optimally under all cellular conditions, in all cells, at all times. No entanto, vários mecanismos garantem que isso não aconteça. As necessidades e condições celulares variam constantemente de célula para célula e mudam dentro das células individuais ao longo do tempo. As enzimas necessárias das células do estômago diferem das células de armazenamento de gordura, células da pele, células do sangue e células nervosas. Além disso, uma célula do órgão digestivo trabalha muito mais para processar e quebrar os nutrientes durante o tempo que se segue a uma refeição, em comparação com muitas horas após uma refeição. Como essas demandas e condições celulares variam, também variam as quantidades e a funcionalidade de diferentes enzimas.

Uma vez que as taxas das reações bioquímicas são controladas pela energia de ativação e as enzimas diminuem e determinam as energias de ativação para as reações químicas, as quantidades relativas e o funcionamento da variedade de enzimas dentro de uma célula determinam, em última instância, quais reações ocorrerão e em que taxas. Essa determinação é rigidamente controlada nas células. Em certos ambientes celulares, a atividade enzimática é parcialmente controlada por fatores ambientais como pH, temperatura, concentração de sal e, em alguns casos, cofatores ou coenzimas.

As enzimas também podem ser reguladas de forma a promover ou reduzir a atividade enzimática. Existem muitos tipos de moléculas que inibem ou promovem a função enzimática e vários mecanismos pelos quais o fazem. Em alguns casos de inibição enzimática, uma molécula de inibidor é semelhante o suficiente a um substrato que pode se ligar ao sítio ativo e simplesmente bloquear a ligação do substrato. When this happens, the enzyme is inhibited through competitive inhibition, because an inhibitor molecule competes with the substrate for binding to the active site.

On the other hand, in noncompetitive inhibition, an inhibitor molecule binds to the enzyme in a location other than the active site, called an allosteric site, but still manages to block substrate binding to the active site. Algumas moléculas de inibidor se ligam a enzimas em um local onde sua ligação induz uma mudança conformacional que reduz a afinidade da enzima por seu substrato. This type of inhibition is called allosteric inhibition (Figure 8). A maioria das enzimas reguladas alostericamente é composta por mais de um polipeptídeo, o que significa que elas têm mais de uma subunidade de proteína. Quando um inibidor alostérico se liga a uma região de uma enzima, todos os sítios ativos nas subunidades da proteína são ligeiramente alterados, de modo que se ligam a seus substratos com menos eficiência. Existem tanto ativadores alostéricos quanto inibidores. Allosteric activators bind to locations on an enzyme away from the active site, inducing a conformational change that increases the affinity of the enzyme’s active site(s) for its substrate(s) (Figure 8).

Figure 8. Allosteric inhibition works by indirectly inducing a conformational change to the active site such that the substrate no longer fits. In contrast, in allosteric activation, the activator molecule modifies the shape of the active site to allow a better fit of the substrate.

Careers in Action

Desenvolvedor de drogas farmacêuticas

Figure 7. Have you ever wondered how pharmaceutical drugs are developed? (credit: Deborah Austin)

As enzimas são componentes essenciais das vias metabólicas. Compreender como as enzimas funcionam e como podem ser reguladas são princípios-chave por trás do desenvolvimento de muitos dos medicamentos disponíveis no mercado atualmente. Biologists working in this field collaborate with other scientists to design drugs.

Considere as estatinas, por exemplo - estatinas é o nome dado a uma classe de medicamentos que podem reduzir os níveis de colesterol. Esses compostos são inibidores da enzima HMG-CoA redutase, que é a enzima que sintetiza o colesterol a partir de lipídios no corpo. Ao inibir essa enzima, o nível de colesterol sintetizado no corpo pode ser reduzido. Similarly, acetaminophen, popularly marketed under the brand name Tylenol, is an inhibitor of the enzyme cyclooxygenase. Embora seja usado para aliviar a febre e a inflamação (dor), seu mecanismo de ação ainda não é completamente compreendido.

Como as drogas são descobertas? Um dos maiores desafios na descoberta de medicamentos é identificar um alvo. Um alvo de droga é uma molécula que é literalmente o alvo da droga. No caso das estatinas, a HMG-CoA redutase é o alvo da droga. Os alvos dos medicamentos são identificados por meio de pesquisas meticulosas em laboratório. Identificar o alvo sozinho não é suficiente. Os cientistas também precisam saber como o alvo age dentro da célula e quais reações dão errado no caso de doença. Uma vez que o alvo e a via são identificados, o processo real de desenho de medicamentos começa. Nesse estágio, químicos e biólogos trabalham juntos para projetar e sintetizar moléculas que podem bloquear ou ativar uma reação específica. No entanto, este é apenas o começo: se e quando um protótipo de medicamento é bem-sucedido em realizar sua função, ele é submetido a muitos testes, de experimentos in vitro a testes clínicos, antes de obter a aprovação da Food and Drug Administration dos EUA para entrar em vigor o mercado.

Muitas enzimas não funcionam de maneira ideal, ou mesmo não funcionam, a menos que estejam ligadas a outras moléculas auxiliares não proteicas específicas. Eles podem se ligar temporariamente por meio de ligações iônicas ou de hidrogênio, ou permanentemente por meio de ligações covalentes mais fortes. A ligação a essas moléculas promove a forma e a função ideais de suas respectivas enzimas. Dois exemplos desses tipos de moléculas auxiliares são cofatores e coenzimas. Os cofatores são íons inorgânicos, como íons de ferro e magnésio. As coenzimas são moléculas auxiliares orgânicas, aquelas com uma estrutura atômica básica composta de carbono e hidrogênio. Como as enzimas, essas moléculas participam de reações sem serem alteradas e, em última análise, são recicladas e reutilizadas. As vitaminas são a fonte das coenzimas. Algumas vitaminas são os precursores das coenzimas e outras atuam diretamente como coenzimas. A vitamina C é uma coenzima direta para várias enzimas que participam da construção do importante tecido conjuntivo, o colágeno. Portanto, a função enzimática é, em parte, regulada pela abundância de vários cofatores e coenzimas, que podem ser fornecidos pela dieta de um organismo ou, em alguns casos, produzidos pelo organismo.


Free Energy Embodies the First and Second Laws

Free energy (G) is the energy available (or required) to do work in a given system. If a given system releases free energy, then it can do work. Conversely, if it absorbs free energy, then work can be done on it.

Let's return to the example of marbles being held in a hand. We will define the system as the person holding the marbles and the marbles themselves. When the marbles are held, they are relatively ordered (they have low entropy) but unstable (simply opening the hand will cause a spontaneous change in the system). The potential energy of the marbles is also relatively high. When the hand is opened, however, several things happen. First, potential energy is converted to kinetic energy. Second, friction is produced and released in the form of heat as the marbles fall through the air. Third, the system becomes disordered as the marbles bounce around (entropy increases). If the person walks around and picks up the marbles, then the thermodynamic state changes again. First, the kinetic energy exerted by the person picking up the marbles is converted to gravitational potential energy as the marbles become elevated above the ground, and second, the marbles become more ordered (less entropic). Importantly, the ordered state can be restored, but energy (in the form of the person picking up the marbles) is required to order matter.

The change in free energy (delta G) is endergônico if energy enters the system, and exergônico if it leaves the system. Moreover, an exergonic reaction is unstable, has a negative delta G, and is therefore a spontaneous reaction.

Lastly, in this example one can see why energy flow is not 100% efficient as the marbles fall through the air there is a production of frictional heat (which, in this example, does no useful work and represents waste). All energy transfers have some inefficiencies, which is why reactions do not transduce 100% of the available energy.

Organisms can only live at the expense of free energy (G). The free energy changes (delta G) associated with life's metabolic energy involve the movement of matter. This free energy comes from a series of metabolic reactions that result in work being done at the molecular level (the movement of electrons, atoms, or molecules). Recall the relationship above, between free energy and stability a given reaction (a system) that has the potential to do a lot of work (release a lot of free energy) is inherently unstable it typically has a low relative entropy and tends to change spontaneously to a more stable, disordered state. In fact, the concept of spontaneity actually defines whether free energy is made available to do work (or if work is required).

Free energy is more than a change in entropic state because each given system has a certain amount of total energy. However, not all of this total energy is available to do work. Free energy is a function of the total energy change of a system and the entropic change.


Perguntas de revisão

Considere um pêndulo balançando. Que tipo (s) de energia está / estão associados ao pêndulo nos seguintes casos: i. o momento em que completa um ciclo, pouco antes de começar a cair para a outra extremidade, ii. no momento em que está no meio entre as duas extremidades, iii. pouco antes de chegar ao final de um ciclo (pouco antes do instante i.).

  1. eu. potencial e cinético, ii. potencial e cinético, iii. cinética
  2. eu. potencial, ii. potencial e cinético, iii. potencial e cinético
  3. eu. potencial, ii. cinética, iii. potencial e cinético
  4. eu. potencial e cinético, ii. cinética iii. cinética

Qual das seguintes comparações ou contrastes entre reações endergônicas e exergônicas é falsa?

  1. As reações endergônicas têm um ∆G positivo e as reações exergônicas têm um ∆G negativo
  2. Endergonic reactions consume energy and exergonic reactions release energy
  3. Both endergonic and exergonic reactions require a small amount of energy to overcome an activation barrier
  4. Endergonic reactions take place slowly and exergonic reactions take place quickly

Qual das alternativas a seguir é a melhor maneira de julgar as energias de ativação relativas entre duas reações químicas dadas?

  1. Compare os valores ∆G entre as duas reações
  2. Compare their reaction rates
  3. Compare their ideal environmental conditions
  4. Compare the spontaneity between the two reactions

CONCLUSÕES

In mechanistic terms, an enzyme-catalyzed reaction is a multistep reaction. When the energy profile of such a reaction is depicted, it is convenient to explicitly state the prevailing conditions (state of the system). If these conditions allow the overall reaction to proceed in the forward direction, then it must be noted that every single step of the reaction mechanism is a spontaneous process, and therefore it must exhibit a negative free energy change. These considerations must be properly reflected in the progression profile of the reaction.

Gibbs free energy reaction coordinate profiles found in some textbooks. The energy diagram for a reaction model consisting of one enzyme, one substrate, and one product is depicted in many books where it is compared with that for the uncatalyzed reaction. The survey of several Biochemistry textbooks reveals a high diversity of profiles for the same process. UMA, C, e D are adapted from Refs. 5 , 3 , and 2 , respectively. B is adapted from Ref. 6 or 7 . Substrate, intermediates (ES and EP), and product are traced in Preto, while the transition states are depicted in azul e vermelho for the uncatalyzed and catalyzed reaction mechanism, respectively. Os símbolos são explicados no texto.

Thermodynamic pits and hills. This figure is often used to illustrate the contribution to the catalysis of a weak binding of the enzyme to its substrate [ 5 , 8 , 10 and 11 ]. UMA, Low values for the Michaelis constant may make difficult the catalysis by decreasing ΔGgs and thus increasing ΔGc ≠ (see text for details). However, high Km values cannot drive reactions against thermodynamic potential as it is implicitly suggested by B.

Weak binding of substrates to enzymes. The intrinsic binding energy of the ES complex is compensated to some extent by entropy loss due to the binding of E and S. If the enzyme bound the substrate too tightly, the activation barrier would be comparable to the activation barrier of the non-enzymatic reaction (UMA) When the enzyme meets the Michaelis-Menten condition for rapid equilibrium (k−1k2), then ΔGgs tends toward zero, which is kinetically optimal (B).


Assista o vídeo: De productie van ATP uit de energie van voedsel ook voor mavo (Outubro 2022).