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Metabolismo do nitrogênio - Biologia

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Metabolismo do nitrogênio

Metabolismo do nitrogênio nas raízes

A perda de safra devido à salinização do solo é uma ameaça crescente à agricultura em todo o mundo. Esta revisão fornece uma visão geral dos mecanismos celulares e fisiológicos nas respostas das plantas ao sal. Colocamos as respostas celulares em um contexto dependente do tempo e do tecido. consulte Mais informação

Figura 1: A detecção e importação de sódio são a caixa preta das respostas ao estresse salino. Na + induz respostas específicas a jusante, mas o mecanismo de detecção de sódio das plantas ainda precisa ser identificado. De detecção .

Figura 2: Sinalização de estresse salino celular ao longo do tempo. As respostas celulares podem ser colocadas em diferentes fases após a aplicação do sal. A sinalização inicial representa as mudanças observadas dentro de 5 min de estresse salino.

Figura 3: Relevância do transporte de íons específicos de tecido, sinalização de hormônio e crescimento de tecido para alterações fenotípicas induzidas por sal. (a) No rebento de Arabidopsis, o Na + retarda a floração e induz a abscísica.

Figura 4: Histórias de sucesso de plantas tolerantes ao sal: uma variedade de espécies de plantas com tolerância relativamente alta ao sal. (a) A halófita Salicornia no sul da França. (b) Solanum pennellii, um parente selvagem.


Edição do Genoma CRISPR / Cas e Melhoramento de Plantas de Precisão na Agricultura

Kunling Chen, Yanpeng Wang, Rui Zhang, Huawei Zhang, Caixia Gao
Vol. 70, 2019

Resumo

O aumento da produção agrícola por meio de tecnologias inovadoras de melhoramento é urgentemente necessário para aumentar o acesso a alimentos nutritivos em todo o mundo. Avanços recentes na edição do genoma CRISPR / Cas permitem uma modificação direcionada eficiente na maioria das culturas, portanto promissores. consulte Mais informação

Figura 1: Comparação dos métodos de melhoramento usados ​​na agricultura moderna. Cruzamento: melhorar uma característica (por exemplo, resistência a doenças) através do cruzamento de uma linha receptora de elite com uma linha de doador e selecti.

Figura 2: Sistemas CRISPR / Cas para edição de genoma e outras manipulações. (a) Dois sistemas CRISPR / Cas usados ​​para engenharia do genoma da planta: Cas9 e Cpf1. (b) A edição do genoma com sistemas CRISPR / Cas pode ter.

Figura 3: Mecanismos de edição de base. (a) Estratégia de edição de base C para T mediada por CBE. As desaminases incluem rAPOBEC1, hAID, PmCDA1 e hA3A. (b) Estratégia de edição de base A-G mediada por ABE. A deamina.

Figura 4: Estratégias de entrega de sistemas CRISPR / Cas às fábricas. (a) Métodos tradicionais de entrega para DNA CRISPR / Cas combinado com seleção de herbicida ou antibiótico. Plantas livres de transgene podem ser obtidas.

Figura 5: Visão geral das aplicações potenciais baseadas em CRISPR / Cas para o melhoramento de plantas. A melhoria das características da cultura mediada por CRISPR / Cas concentra-se principalmente no rendimento, qualidade e resistência biótica e abiótica. (a) CR.

Figura 6: Estratégias de entrega ideais. (Painéis superiores) Melhorias nos sistemas de entrega existentes e a regulação dos genes de desenvolvimento para superar as limitações das espécies e para acelerar a etapa de cultura de tecidos.


Um resumo do metabolismo

No nível de organização celular, os principais processos químicos de toda a matéria viva são semelhantes, senão idênticos. Isso é verdadeiro para animais, plantas, fungos ou bactérias onde ocorrem variações (como, por exemplo, na secreção de anticorpos por alguns fungos), os processos variantes são apenas variações sobre temas comuns. Assim, toda matéria viva é composta de grandes moléculas chamadas proteínas, que fornecem suporte e movimento coordenado, bem como armazenamento e transporte de pequenas moléculas e, como catalisadores, permitem que as reações químicas ocorram rapidamente e especificamente sob temperatura amena, relativamente baixa concentração e condições neutras (ou seja, nem ácidas nem básicas). As proteínas são montadas a partir de cerca de 20 aminoácidos e, assim como as 26 letras do alfabeto podem ser agrupadas de maneiras específicas para formar palavras de vários comprimentos e significados, também podem ser dezenas ou mesmo centenas das "letras" de 20 aminoácidos unidos para formar proteínas específicas. Além disso, as porções de moléculas de proteína envolvidas no desempenho de funções semelhantes em diferentes organismos geralmente compreendem as mesmas sequências de aminoácidos.

Existe a mesma unidade entre as células de todos os tipos na maneira como os organismos vivos preservam sua individualidade e a transmitem aos seus descendentes. Por exemplo, a informação hereditária é codificada em uma sequência específica de bases que compõem a molécula de DNA (ácido desoxirribonucléico) no núcleo de cada célula. Apenas quatro bases são usadas na síntese de DNA: adenina, guanina, citosina e timina. Assim como o Código Morse consiste em três sinais simples - um traço, um ponto e um espaço - cujo arranjo preciso é suficiente para transmitir mensagens codificadas, o arranjo preciso das bases no DNA contém e transmite as informações para a síntese e montagem dos componentes da célula. Algumas formas de vida primitivas, no entanto, usam RNA (ácido ribonucléico, um ácido nucléico que difere do DNA por conter o açúcar ribose em vez do açúcar desoxirribose e a base uracila em vez da base timina) no lugar do DNA como transportador primário de informação genética . A replicação do material genético nesses organismos deve, entretanto, passar por uma fase de DNA. Com pequenas exceções, o código genético usado por todos os organismos vivos é o mesmo.

As reações químicas que ocorrem nas células vivas também são semelhantes. As plantas verdes usam a energia da luz solar para converter a água (H2O) e dióxido de carbono (CO2) a carboidratos (açúcares e amidos), outros compostos orgânicos (contendo carbono) e oxigênio molecular (O2) O processo de fotossíntese requer energia, na forma de luz solar, para dividir uma molécula de água na metade de uma molécula de oxigênio (O2 o agente oxidante) e dois átomos de hidrogênio (H o agente redutor), cada um dos quais se dissocia em um íon hidrogênio (H +) e um elétron. Por meio de uma série de reações de oxidação-redução, os elétrons (denotados e -) são transferidos de uma molécula doadora (oxidação), neste caso água, para uma molécula aceitante (redução) por uma série de reações químicas, este "poder redutor" pode ser acoplado, em última instância, à redução do dióxido de carbono ao nível de carboidrato . Na verdade, o dióxido de carbono aceita e se liga ao hidrogênio, formando carboidratos (Cn[H2O]n).

Os organismos vivos que precisam de oxigênio revertem esse processo: eles consomem carboidratos e outros materiais orgânicos, usando o oxigênio sintetizado pelas plantas para formar água, dióxido de carbono e energia. O processo que remove átomos de hidrogênio (contendo elétrons) dos carboidratos e os passa para o oxigênio é uma série de reações que produzem energia.

Nas plantas, todas as etapas do processo que converte o dióxido de carbono em carboidratos, exceto duas, são iguais às que sintetizam açúcares a partir de matérias-primas mais simples em animais, fungos e bactérias. Da mesma forma, as séries de reações que pegam um determinado material de partida e sintetizam certas moléculas que serão utilizadas em outras vias sintéticas são semelhantes, ou idênticas, entre todos os tipos de células. Do ponto de vista metabólico, os processos celulares que ocorrem em um leão são apenas ligeiramente diferentes daqueles que ocorrem em um dente-de-leão.


11 - Nitrogênio, seu metabolismo e potencial contribuição aos ecossistemas

O nitrogênio é um macronutriente essencial para a vida na formação de proteínas e ácidos nucléicos. Sua disponibilidade limitada freqüentemente restringe o crescimento e a produtividade, tanto de organismos individuais, como os líquenes (Capítulo 13 e Crittenden et al. 1994), quanto dos ecossistemas como um todo. Por outro lado, o nitrogênio também pode estar presente em quantidades excessivas em algumas regiões, como aquelas afetadas pela alta deposição de amônia associada ao uso de fertilizantes e / ou criação de animais. Como o nitrogênio não faz parte do material da crosta terrestre, o desgaste das rochas e a subsequente formação do solo não fornecem uma fonte de nitrogênio, como fazem com muitos outros elementos. Em vez disso, o principal reservatório de nitrogênio é o nitrogênio atmosférico N 2, que não é prontamente utilizado pela maioria dos organismos. Nitrato (NO 3 -) e amônia (NH 3, ou íons de amônio, NH 4 +) são as formas inorgânicas de nitrogênio que são universalmente processadas por organismos, e sua disponibilidade é crítica para o crescimento e sobrevivência de líquenes de algas verdes (Capítulo 10 ) Com os clorolichens, as concentrações de nitrogênio podem frequentemente estar relacionadas à deposição atmosférica desses íons (Hyvärinen e Crittenden 1998 a). Pelo menos alguns cianolichênios fazem parte do pequeno grupo de organismos, incluindo algumas bactérias e actinomicetos, capazes de utilizar o N 2 atmosférico diretamente. Como resultado, os cianolichênios têm concentrações totais de N mais altas (2,2–4,7%) do que os clorolichens (0,4–0,85%) (Rai 1988). Como os cianolichênios são abundantes em vários ecossistemas, sua contribuição potencial para a fixação de nitrogênio nesses ecossistemas levou a tentativas de quantificar a taxa de fixação de nitrogênio por esses líquenes e compreender os fatores ambientais e fisiológicos que limitam suas taxas de fixação.


Metabolismo do nitrogênio - Biologia

É o nitrogênio polimérico contendo proteínas de compostos e ácidos nucléicos que definem os principais atributos do organismo, como função e estrutura. A operação e o mecanismo das vias metabólicas são fornecidos pelas proteínas. A informação genética é armazenada em polímeros de ácido nucléico. Cada um dos monômeros dessas macromoléculas tem uma via metabólica individual. Além disso, os nucleotídeos monoméricos são essenciais para a renovação de energia como intermediários-chave em tudo vias metabólicas e também como moléculas de segundo mensageiro, frequentemente na forma de nucleotídeos cíclicos.

Os aminoácidos contribuem para a síntese de carboidratos via gliconeogênese, para a síntese de gordura ou produção de energia via acetil-CoA e compostos de nitrogênio especiais, como catecolaminas (neurotransmissores), hormônios da tireoide, creatina (-fosfato), o anel de protoporfirina (heme) e contribuem para síntese de ácidos nucléicos e fosfolipídios como doadores de grupos de nitrogênio.

Todo o metabolismo do nitrogênio é baseado na reciclagem da amônia NH3 em sua forma neutra ou carregada NH4 + (íon amônio). A amônia, no entanto, não é a principal forma de nitrogênio na Terra; em vez disso, deve ser reposta para atender a uma necessidade crescente de formas de vida. Por mais simples que possa parecer, uma cultura bacteriana em crescimento precisa de matéria-prima na forma de pequenas moléculas orgânicas e inorgânicas. NH3 em última análise, é derivado do N atmosférico2. Em um processo denominado fixação de nitrogênio, algumas espécies bacterianas, as eubactérias simbióticas Rhizobium (em nódulos de raízes de plantas) e as arquéias cianobactéria (anteriormente algas azul-esverdeadas) contêm um complexo enzimático para a redução do nitrogênio molecular em amônia. Isto é o complexo de nitrogenase e contém cofatores Fe-S e Mo-Fe para a transferência de elétrons da ferredoxina para o N2. O processo de redução de nitrogênio é extremamente dependente de energia. A energia da ligação tripla no nitrogênio molecular é 225kcal / mol e a produção industrial de amônia requer temperaturas de 500 graus Celsius e uma pressão de 300 atmosferas. Rhizobium usa 8 equivalentes redutores e 16 ATPs:

Esta reação é catalisada pelo complexo hetero-oligomérico de proteína composto de uma redutase e uma parte da nitrogenase. o redutase é um homodímero contendo um cluster 4Fe-4S e um local de ligação de ATP na interface da subunidade. o nitrogenase (EC 1.18.6.1 PDB entrada 1N2C) é um heterotetrâmero com uma estequiometria de subunidade de a 2 b 2. A interface ab contém o chamado agrupamento P (contendo dois agrupamentos 4Fe-4S) que oxida o redutase e é oxidado pelo cofator Mo-Fe que contém dois aglomerados Mo-3Fe-3S compreendendo o local de ligação ao N2. Para uma estrutura completa do complexo nitrogenase de Azotobacter Vinelandii Clique aqui.

o redutase (A estrutura do PDB de Clostridium Pasterianum EC 1.19.6.1) contém um complexo 4Fe-4S usado para oxidar a ferredoxina, que é fornecida pelas membranas fotossintéticas (PSI) ou pelo catabolismo oxidativo. A redutase doa 8 elétrons em sucessão ao cofator nitrogenase, um centro ativo contendo molibdênio-ferro, onde uma molécula de N2 é reduzido na presença de prótons para 2 NH3, e H2 como um subproduto. A catálise de redução é alimentada por dezesseis moléculas de ATP hidrolisadas pela subunidade redutase. O oxigênio molecular é um forte inibidor do cofator nitrogenase Mo-Fe e é removido pela proteína vegetal de ligação ao oxigênio leghemoglobina nos nódulos radiculares.

A maior parte do nitrogênio útil para o metabolismo animal vem de proteínas na forma de amônia reutilizável (NH3). O nitrogênio é fixado na forma de amônia por microrganismos (veja o capítulo sobre síntese de aminoácidos) e todas as formas "superiores" de vida (eucariotos) dependem dessa fonte primordial de nitrogênio extraída do ar. A 'utilidade' das proteínas depende de quatro propriedades distintas:

Alguns aminoácidos podem ser sintetizados em células humanas, outros não. Estes últimos são referidos como aminoácidos essenciais, o que significa que são componentes dietéticos necessários. Os aminoácidos não essenciais, no entanto, podem ser interconvertidos uns nos outros ou sintetizados de novo a partir de carboidratos, ácidos nucleicos ou intermediários lipídicos, desde que um fonte adequada de nitrogênio total está disponível. Para os aminoácidos essenciais, não há via metabólica para de novo síntese exceto em bactérias e plantas. Os humanos, portanto, precisam de uma ingestão diária equilibrada desses aminoácidos essenciais. Carne e leite fornecem uma dieta de aminoácidos equilibrada em virtude da relação evolutiva entre animais e humanos. A lista de aminoácidos essenciais para a síntese de proteínas humanas inclui os aminoácidos ramificados Isoleucina, Leucina, e Valine, o enxofre contendo Metionina, os aminoácidos hidrofílicos Lisina e Treonina, e os aminoácidos aromáticos Fenilalanina e Triptofano. Os aminoácidos Arginina e Histidina são sintetizados em células humanas, mas apenas lentamente e, portanto, podem ser considerados essenciais, caso se tornem fatores limitantes da taxa de síntese de proteínas.

O balanço de nitrogênio é uma indicação da síntese e degradação de proteínas. Um balanço positivo de nitrogênio indica que a ingestão de compostos contendo nitrogênio excede o nitrogênio perdido pelo corpo. Um balanço positivo de nitrogênio se correlaciona com uma síntese líquida de proteínas e ácidos nucléicos. Isso obviamente descreve um estado de crescimento de um organismo - infância, gravidez, recuperação de uma doença. O oposto resulta em uma degradação líquida de proteínas. Menos nitrogênio é absorvido do que perdido, é um estado de balanço de nitrogênio negativo. A omissão de aminoácidos essenciais, e isso precisa afetar apenas um tipo, resulta em um balanço de nitrogênio negativo, uma vez que será limitante da taxa de síntese protéica. Um corpo saudável é caracterizado por um equilíbrio de nitrogênio (equilíbrio de estado estacionário), onde a ingestão e a perda de nitrogênio são iguais. Aqui está uma citação de "Essentials of human metabolism" de Murray:

O principal elemento regulador desse processo de renovação é o balanço de nitrogênio refletido como o pool de aminoácidos livres. Este pool é regenerado por proteínas dietéticas e degradação de proteínas de tecido e é a fonte de síntese de proteínas, bem como secreção de nitrogênio, enquanto mantém a homeostase do nível de nitrogênio.

As taxas de renovação são melhor descritas como tempo de meia-vida biológica. Estima-se que 2 a 3 semanas foram dadas para uma renovação completa de todas as proteínas do corpo (com uma variação considerável). A taxa de renovação de proteínas individuais ou famílias específicas de proteínas pode ser inferior a uma hora. Em números reais, a taxa de síntese de proteínas todos os dias é estimada em cerca de 500g ou quase cinco vezes a ingestão média da dieta. Obviamente, há uma máquina de reciclagem de aminoácidos altamente eficiente em funcionamento. Este é, em resumo, o significado do metabolismo dos aminoácidos.

Metabolismo de nitrogênio hepático

O fígado é o principal órgão metabólico que utiliza aminoácidos para a síntese de proteínas nos tecidos, formação de heme, síntese de pirimidina e purina (precursores de nucleotídeos), corpos cetônicos e formação de carboidratos, de novo síntese de aminoácidos não essenciais e, finalmente, excretar o nitrogênio excedente através do ciclo da ureia. O fígado, portanto, é o guardião do equilíbrio do nitrogênio nos animais, sua ingestão e excreção. Por causa de seu papel central de regular e coordenar o metabolismo do corpo, o turnover das proteínas no fígado é particularmente rápido. Isso garante um suprimento confiável de proteínas do plasma sanguíneo (intactas), e as proteínas residentes no fígado obviamente afetam o metabolismo do fígado, que afeta todos os outros tecidos também. Finalmente, algumas proteínas podem ser rapidamente degradadas para fornecer um nível constante de aminoácidos livres para a formação de corpos cetônicos, carboidratos, ácidos nucléicos e heme. O controle hormonal (glicocorticóides) garante que um corpo faminto primeiro decompõe as proteínas de órgãos não essenciais como o músculo esquelético, enquanto as enzimas hepáticas para a gliconeogênese e o ciclo da ureia (descontaminação do corpo com nitrogênio) são aumentadas. O fígado atua como um aminostat. Os níveis de aminoácidos livres no plasma sanguíneo, bem como nas proteínas plasmáticas, são mantidos em níveis constantes, apesar das flutuações na ingestão e na demanda dos tecidos.

O glutamato (C00025) e a glutamina (C00064) são os dois aminoácidos importantes na reciclagem da amônia em nosso corpo, em vez de excretá-la como resíduo na forma de uréia (C00086). A glutamina é sintetizada a partir do glutamato pela incorporação de um NH3 no grupo carboxila formando uma amida. Esta etapa requer ATP e é catalisada por glutamina sintetase (EC 6.3.1.2). O acoplamento da síntese de glutamina com a hidrólise de ATP torna a reação irreversível. A reação de retorno - a regeneração do glutamato a partir da glutamina - é catalisada por glutaminase (EC 3.5.1.2), que desamina a glutamina por meio de uma reação de hidrólise. O controle coordenado dessas duas enzimas é responsável pela manutenção do pool de glutamina no sangue. Um exemplo de controle dos níveis de NH3 é a gliconeogênese aprimorada em órgãos especializados, como músculos e cérebro. Os carboidratos são sintetizados a partir de fontes de aminoácidos, aumentando os níveis celulares de amônia. Eles são secretados pelos tecidos periféricos na forma de glutamina (para evitar que o nitrogênio seja excretado do corpo), que é absorvido pelos hepatócitos, onde o NH3 é reutilizado para a síntese de aminoácidos e nucleotídeos.

As aminotransferases são uma classe de enzimas responsáveis ​​por anexar e remover grupos amino de alfa-carbonos de aminoácidos e cetoácidos. As aminotransferases (ou transaminases) ligam o metabolismo dos aminoácidos a outras vias, mais importante do que o ciclo do ácido cítrico. A reação catalisa a transferência de um alfa-aminoácido para um alfa-cetoácido. A transferase usando alfa-cetoglutarato e alfa-glutamato como grupo aceitador e doador, respectivamente, desempenha um papel central na ligação entre o metabolismo dos aminoácidos e o ciclo do ácido cítrico. Esta reação é acoplada com a enzima glutamato desidrogenase que catalisa o equilíbrio de aminação-desaminação entre alfa-cetoglutarato e glutamato. Assim, a interação das duas enzimas glutamato transaminase (EC 2.6.1.1 transferase) e glutamato desidrogenase (EC 1.4.1.2) é essencial no controle do equilíbrio de nitrogênio no corpo.

As reações de aminotransferase envolvem pouca mudança na energia livre (elas catalisam a reação perto de seu equilíbrio químico) e a direção da catálise é essencialmente controlada pelos níveis de concentração dos reagentes. A atividade da desidrogenase é controlada pelo potencial redox da célula na forma de NADH. A reação de aminação (NH3) é acoplada a uma etapa de redução usando NADH / H + (oxidado) e alfa-cetoglutarato (reduzido) enquanto produz glutamato, NAD + e água.

As reações da aminotransferase dependem da vitamina B6, ou seja, seu derivado piridoxal-fosfato (C00018), que atua como uma coenzima na reação, ligando-se temporariamente ao grupo amino transferido. O grupo fosfato de piridoxal se converte em fosfato de piridoxamina durante a catálise. O fosfato de piridoxal, no entanto, é uma coenzima bastante versátil sendo usada em enzimas que catalisam as seguintes reações, aceitando temporariamente o reagente transferido (dica: clique no link acima para fosfato de piridoxal e explore a longa lista de enzimas (117) que usam este grupo funcional ):

piruvato + NH3 + NADH + H + & Ucirc alanina + NAD +

é catalisado em duas etapas. Primeiro por glutamato desidrogenase:

alfa-cetoglutarato + NH3 + NADH + H + & Ucirc glutamato + NAD +

seguido pela alanina-glutamato aminotransferase:

piruvato + glutamato & Ucirc alanina + alfa-cetoglutarato

Todas as etapas são reversíveis. A reação da desidrogenase ocorre na matriz mitocondrial, onde interage diretamente com o NAD + e o alfa-cetoglutarato. A desidrogenase está sob controle alostérico da carga energética da célula. Altos níveis de ATP e GTP inativam a enzima, enquanto altos níveis de ADP e GDP a ativam.

Todos os aminoácidos não essenciais, exceto a tirosina e a cisteína, são derivados e dependem da transaminação do glutamato. Prolina, ornitina, arginina obter suas unidades de carbono e nitrogênio amino a partir do glutamato. Alanina, serina, glicina obter suas unidades de carbono C3 a partir de intermediários glicolíticos e o nitrogênio amino do glutamato (Observação: a glicina é um aminoácido C2 derivado da serina por descarboxilação, ver um metabolismo do carbono). Aspartato deriva sua estrutura de carbono do oxaloacetato (C4) e o nitrogênio amino do glutamato. Na verdade, a glutamato-desidrogenase em combinação com qualquer aminotransferase é capaz de formar qualquer aminoácido não essencial, dada a ocorrência do alfa-cetoácido adequado e uma fonte de amônia. Este processo é chamado aminação redutiva (veja acima a formação de alanina a partir do piruvato). O principal objetivo da aminação redutiva é reciclar o NH3 em vez de excretá-lo na forma de uréia e preservar outros aminoácidos que poderiam servir como doadores do grupo amino.

A aminação redutiva é o primeiro de três processos no fígado para incorporação de amônia. O segundo processo importante é a formação de glutamina, que serve como reservatório de amônia para todos os órgãos e é mantida como níveis de glutamina no sangue pelas células do fígado. A glutamina atua como mecanismo de transporte de NH3 entre os órgãos. Terceiro, o fígado pode formar carbamoil-fosfato, que é necessário para a formação de bases pirimidinas de nucleotídeos e a produção de ureia por meio das enzimas do ciclo da ureia.

O ciclo da ureia é um processo residente no fígado que remove o nitrogênio na forma de amônia para ser excretado do corpo. O ciclo envolve dois aminoácidos que não são usados ​​para a síntese de proteínas. Estes são ornitina e citrulina. Ornitina tem um papel análogo ao do oxaloacetato no ciclo do ácido cítrico. Ele fornece a espinha dorsal de carbono e funciona como um portador catalítico, mas ele próprio não é usado na reação cíclica.

Ornitina tem um grupo amino terminal que serve como um gancho ou alça para o fosfato de carbamoil de entrada (C00169), uma pequena molécula formada a partir de CO2 e NH3 e ATP como doadores de fosfato. O carbamoil-fosfato é catalisado por carbamoil-fosfato sintetase (EC 6.3.4.16 formando carbamoil-fosfato) na matriz mitocondrial e requer a hidrólise de 2 moléculas de ATP. O carbamoil é transferido para o grupo ornitina amino conduzido pela hidrólise de sua ligação éster fosfato. A citrulina (C00327) é o produto dessa reação e será transportada, junto com o aspartato, para fora da mitocôndria e para o citoplasma. Lá, o aspartato e a citrulina são combinados no ácido argininosuccínico intermediário metaestável (C03406) usando uma molécula de ATP como fonte de energia. O argininosuccinato é clivado em arginina e fumarato. Este último é reciclado de volta para a mitocôndria para uso pelo ciclo do ácido cítrico, enquanto a maior parte da arginina é convertida por arginase (EC 3.5.3.1) para ureia (C00086) e ornitina, completando assim o ciclo. Como a ornitina-carbamoil transferase, a arginase é uma enzima específica do fígado (no citoplasma) e apenas nos animais (mamíferos) que convertem seus resíduos de nitrogênio em uréia. Observe que, no músculo, a maior parte da arginina sintetizada é usada para a síntese de proteínas e formação de creatina (C00300). A creatina-P fosforilada é usada como um dispositivo intermediário de armazenamento de energia em condições anaeróbias no músculo esquelético.

Fumarato é usado para regenerar o aspartato usado na formação da ureia. Isso é feito canalizando o fumarato de volta para o ciclo do ácido cítrico e removendo-o na forma de oxaloacetato (alfa-cetoácido), que pode se equilibrar com o aspartato (alfa-aminoácido) catalisado por uma reação de aminotransferase. Tanto o ciclo de Krebs quanto o da ureia estão, portanto, estritamente relacionados com o primeiro, fornecendo intermediários essenciais mais dióxido de carbono e energia na forma de ATP (por fosforilação oxidativa, estritamente falando).

O ciclo da ureia faz parte de dois compartimentos celulares, a matriz mitocondrial que realiza a parte biossintética dos precursores citrulina e aspartato, e o citoplasma, que após a formação do arginino-succinato cliva esse intermediário em três produtos diferentes, um dos quais é a rede produto (ureia), os outros dois (ornitina e fumarato) são reciclados no compartimento de matriz e seu respectivo ciclo para iniciar uma nova rodada de formação de ureia

O nitrogênio também pode ser excretado como amônio. Este processo é controlado pelo rim e é usado para controlar o pH do plasma sanguíneo. O pH do plasma sanguíneo, no entanto, é determinado por outros fatores também, como ácidos orgânicos (aminoácidos) e ácido carbônico (CO2 níveis). Metabolismo de amônio nas funções renais para depor H + na urina. Em uma primeira reação, as enzimas renais desaminam a glutamina em duas etapas para acetoglutarato. A primeira desaminação da cadeia lateral é catalisada como hidrólise simples e é não reversível.

Este processo é estimulado pelo fosfato inorgânico. A amônia livre se equilibra com prótons em amônio:

e fica preso na forma carregada dentro das células renais. A amônia não eletrolítica é livremente difusível através das membranas celulares. A glutamina é a forma não tóxica do NH3 e a transporta entre o fígado e os rins no plasma sanguíneo. O rim funciona como sumidouro de H + e os prótons são dispostos na forma de NH4 + enquanto mantém a homeostase da carga usando fosfato ou acetoacetato.


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Envolvimento direto do regulador mestre do metabolismo do nitrogênio, GlnR, na biossíntese de antibióticos em estreptomices

O GlnR, um regulador de resposta do sistema de dois componentes órfão semelhante ao OmpR, é um regulador mestre do metabolismo do nitrogênio no gênero Streptomyces. Neste trabalho, são fornecidas evidências de que o GlnR também está diretamente envolvido na regulação da biossíntese de antibióticos. Na cepa modelo Streptomyces coelicolor M145, uma deleção in-frame de glnR resultou no aumento acentuado da produção de actinorodina (ACT), mas reduziu a biossíntese de undecilprodigiosina (RED) quando exposto ao meio de cultura R2YE. A análise transcricional juntamente com estudos de ligação de DNA revelaram que GlnR reprime ACT, mas ativa a produção de RED diretamente através dos genes ativadores específicos da via actII-ORF4 e redZ, respectivamente. Os locais de ligação de GlnR precisos a montante destes dois genes alvo foram definidos. Além disso, o envolvimento direto de GlnR na biossíntese de antibióticos foi ainda identificado em Streptomyces avermitilis, que produz o importante agente anti-helmíntico avermectina. Descobrimos que S. avermitilis GlnR (GlnRsav) poderia estimular a avermectina, mas reprimir a produção de oligomicina diretamente através dos respectivos genes ativadores específicos da via, aveR e olmRI / RII. Até onde sabemos, este relatório descreve a primeira evidência experimental que demonstra que GlnR regula Biossíntese de antibióticos diretamente através de reguladores específicos da via em Streptomyces Nossos resultados sugerem que a regulação da biossíntese de antibióticos mediada por GlnR é provavelmente universal em estreptomicetos. Essas descobertas também indicam que o GlnR não é apenas um regulador mestre de nitrogênio, mas também um importante controlador do metabolismo secundário, que pode ajudar a equilibrar o metabolismo do nitrogênio e a biossíntese de antibióticos em estreptomicetos.

Palavras-chave: regulação do gene da actinobactéria regulação da transcrição do metabolismo do nitrogênio do metabolismo secundário.

© 2016 pela Sociedade Americana de Bioquímica e Biologia Molecular, Inc.


Procariotos e o ciclo do nitrogênio

Nitrogen is a very important element for life because it is part of proteins and nucleic acids. It is a macronutrient, and in nature, it is recycled from organic compounds to ammonia, ammonium ions, nitrate, nitrite, and nitrogen gas by myriad processes, many of which are carried out only by prokaryotes. As illustrated in [link], prokaryotes are key to the nitrogen cycle. The largest pool of nitrogen available in the terrestrial ecosystem is gaseous nitrogen from the air, but this nitrogen is not usable by plants, which are primary producers. Gaseous nitrogen is transformed, or “fixed” into more readily available forms such as ammonia through the process of nitrogen fixation . Ammonia can be used by plants or converted to other forms.

Another source of ammonia is ammonification , the process by which ammonia is released during the decomposition of nitrogen-containing organic compounds. Ammonia released to the atmosphere, however, represents only 15 percent of the total nitrogen released the rest is as N2 e n2O. Ammonia is catabolized anaerobically by some prokaryotes, yielding N2 as the final product. Nitrification is the conversion of ammonium to nitrite and nitrate. Nitrification in soils is carried out by bacteria belonging to the genera Nitrosomas, Nitrobacter, e Nitrospira. The bacteria performs the reverse process, the reduction of nitrate from the soils to gaseous compounds such as N2O, NO, and N2, a process called denitrification .


Which of the following statements about the nitrogen cycle is false?

  1. Nitrogen fixing bacteria exist on the root nodules of legumes and in the soil.
  2. Denitrifying bacteria convert nitrates (NO3 – ) into nitrogen gas (N2).
  3. Ammonification is the process by which ammonium ion (NH4 + ) is released from decomposing organic compounds.
  4. Nitrification is the process by which nitrites (NO2 – ) are converted to ammonium ion (NH4 + ).

22.3 Prokaryotic Metabolism

Prokaryotes are metabolically diverse organisms. There are many different environments on Earth with various energy and carbon sources, and variable conditions. Prokaryotes have been able to live in every environment by using whatever energy and carbon sources are available. Prokaryotes fill many niches on Earth, including being involved in nutrient cycles such as nitrogen and carbon cycles, decomposing dead organisms, and thriving inside living organisms, including humans. The very broad range of environments that prokaryotes occupy is possible because they have diverse metabolic processes.

Needs of Prokaryotes

The diverse environments and ecosystems on Earth have a wide range of conditions in terms of temperature, available nutrients, acidity, salinity, and energy sources. Prokaryotes are very well equipped to make their living out of a vast array of nutrients and conditions. To live, prokaryotes need a source of energy, a source of carbon, and some additional nutrients.

Macronutrients

Cells are essentially a well-organized assemblage of macromolecules and water. Recall that macromolecules are produced by the polymerization of smaller units called monomers. For cells to build all of the molecules required to sustain life, they need certain substances, collectively called nutrients . When prokaryotes grow in nature, they obtain their nutrients from the environment. Nutrients that are required in large amounts are called macronutrients, whereas those required in smaller or trace amounts are called micronutrients. Just a handful of elements are considered macronutrients—carbon, hydrogen, oxygen, nitrogen, phosphorus, and sulfur. (A mnemonic for remembering these elements is the acronym CHONPS.)

Why are these macronutrients needed in large amounts? They are the components of organic compounds in cells, including water. Carbon is the major element in all macromolecules: carbohydrates, proteins, nucleic acids, lipids, and many other compounds. Carbon accounts for about 50 percent of the composition of the cell. Nitrogen represents 12 percent of the total dry weight of a typical cell and is a component of proteins, nucleic acids, and other cell constituents. Most of the nitrogen available in nature is either atmospheric nitrogen (N2) or another inorganic form. Diatomic (N2) nitrogen, however, can be converted into an organic form only by certain organisms, called nitrogen-fixing organisms. Both hydrogen and oxygen are part of many organic compounds and of water. Phosphorus is required by all organisms for the synthesis of nucleotides and phospholipids. Sulfur is part of the structure of some amino acids such as cysteine and methionine, and is also present in several vitamins and coenzymes. Other important macronutrients are potassium (K), magnesium (Mg), calcium (Ca), and sodium (Na). Although these elements are required in smaller amounts, they are very important for the structure and function of the prokaryotic cell.

Micronutrients

In addition to these macronutrients, prokaryotes require various metallic elements in small amounts. These are referred to as micronutrients or trace elements. For example, iron is necessary for the function of the cytochromes involved in electron-transport reactions. Some prokaryotes require other elements—such as boron (B), chromium (Cr), and manganese (Mn)—primarily as enzyme cofactors.

The Ways in Which Prokaryotes Obtain Energy

Prokaryotes can use different sources of energy to assemble macromolecules from smaller molecules. Phototrophs (or phototrophic organisms) obtain their energy from sunlight. Chemotrophs (or chemosynthetic organisms) obtain their energy from chemical compounds. Chemotrophs that can use organic compounds as energy sources are called chemoorganotrophs. Those that can also use inorganic compounds as energy sources are called chemolitotrophs.

The Ways in Which Prokaryotes Obtain Carbon

Prokaryotes not only can use different sources of energy but also different sources of carbon compounds. Recall that organisms that are able to fix inorganic carbon are called autotrophs. Autotrophic prokaryotes synthesize organic molecules from carbon dioxide. In contrast, heterotrophic prokaryotes obtain carbon from organic compounds. To make the picture more complex, the terms that describe how prokaryotes obtain energy and carbon can be combined. Thus, photoautotrophs use energy from sunlight, and carbon from carbon dioxide and water, whereas chemoheterotrophs obtain energy and carbon from an organic chemical source. Chemolitoautotrophs obtain their energy from inorganic compounds, and they build their complex molecules from carbon dioxide. The table below (Table 22.3) summarizes carbon and energy sources in prokaryotes.

Carbon and Energy Sources in Prokaryotes
Energy Sources Carbon Sources
Luz Chemicals Dióxido de carbono Organic compounds
Fototróficos Quimotróficos Autotróficos Heterotrophs
Organic chemicals Inorganic chemicals
Chemo-organotrophs Chemolithotrophs

Role of Prokaryotes in Ecosystems

Prokaryotes are ubiquitous: There is no niche or ecosystem in which they are not present. Prokaryotes play many roles in the environments they occupy. The roles they play in the carbon and nitrogen cycles are vital to life on Earth.

Prokaryotes and the Carbon Cycle

Carbon is one of the most important macronutrients, and prokaryotes play an important role in the carbon cycle (Figure 22.18). Carbon is cycled through Earth’s major reservoirs: land, the atmosphere, aquatic environments, sediments and rocks, and biomass. The movement of carbon is via carbon dioxide, which is removed from the atmosphere by land plants and marine prokaryotes, and is returned to the atmosphere via the respiration of chemoorganotrophic organisms, including prokaryotes, fungi, and animals. Although the largest carbon reservoir in terrestrial ecosystems is in rocks and sediments, that carbon is not readily available.

A large amount of available carbon is found in land plants. Plants, which are producers, use carbon dioxide from the air to synthesize carbon compounds. Related to this, one very significant source of carbon compounds is humus, which is a mixture of organic materials from dead plants and prokaryotes that have resisted decomposition. Consumers such as animals use organic compounds generated by producers and release carbon dioxide to the atmosphere. Then, bacteria and fungi, collectively called decomposers , carry out the breakdown (decomposition) of plants and animals and their organic compounds. The most important contributor of carbon dioxide to the atmosphere is microbial decomposition of dead material (dead animals, plants, and humus) that undergo respiration.

In aqueous environments and their anoxic sediments, there is another carbon cycle taking place. In this case, the cycle is based on one-carbon compounds. In anoxic sediments, prokaryotes, mostly archaea, produce methane (CH4) This methane moves into the zone above the sediment, which is richer in oxygen and supports bacteria called methane oxidizers that oxidize methane to carbon dioxide, which then returns to the atmosphere.

Prokaryotes and the Nitrogen Cycle

Nitrogen is a very important element for life because it is part of proteins and nucleic acids. It is a macronutrient, and in nature, it is recycled from organic compounds to ammonia, ammonium ions, nitrate, nitrite, and nitrogen gas by myriad processes, many of which are carried out only by prokaryotes. As illustrated in Figure 22.19, prokaryotes are key to the nitrogen cycle. The largest pool of nitrogen available in the terrestrial ecosystem is gaseous nitrogen from the air, but this nitrogen is not usable by plants, which are primary producers. Gaseous nitrogen is transformed, or “fixed” into more readily available forms such as ammonia through the process of nitrogen fixation . Ammonia can be used by plants or converted to other forms.

Another source of ammonia is ammonification , the process by which ammonia is released during the decomposition of nitrogen-containing organic compounds. Ammonia released to the atmosphere, however, represents only 15 percent of the total nitrogen released the rest is as N2 e n2O. Ammonia is catabolized anaerobically by some prokaryotes, yielding N2 as the final product. Nitrification is the conversion of ammonium to nitrite and nitrate. Nitrification in soils is carried out by bacteria belonging to the genera Nitrosomas, Nitrobacter, e Nitrospira. The bacteria performs the reverse process, the reduction of nitrate from the soils to gaseous compounds such as N2O, NO, and N2, a process called denitrification .


Assista o vídeo: Fisiologia Vegetal - Aula 04 - Metabolismo do Nitrôgenio (Fevereiro 2023).