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Qual enzima coalha o leite em bebês humanos?

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Seguindo, esta questão -

Os humanos produzem renina? Rennin não existe. E o que inativa a pepsina em bebês?

Rennin existe.

O que eu sei é-

Rennin é encontrado em bezerros e age sobre o leite para coalhá-lo.

A pepsina atua como renina em pH de 6-6,5 e coagula o leite.

Os humanos têm pepsina, tanto em bebês quanto em adultos. A pepsina pode desempenhar ambas as funções em humanos.

Então, em bebês, a coalhada do leite é feita pela renina ou a atividade semelhante à renina da pepsina?


Leite humano, de burro e de vaca afetam de maneira diferente a eficiência energética e o estado inflamatório ao modular a função mitocondrial e a microbiota intestinal

Diferentes componentes nutricionais são capazes, por meio da modulação da função mitocondrial e da composição da microbiota intestinal, de influenciar a composição corporal, a homeostase metabólica e o estado inflamatório. Neste estudo, objetivamos avaliar os efeitos produzidos pela suplementação de diferentes leites sobre o balanço energético, estado inflamatório, estresse oxidativo e atividades de enzimas antioxidantes / desintoxicantes e investigar o papel da eficiência mitocondrial e da microbiota intestinal na regulação da metabolização metabólica. funções em um modelo animal. Comparamos a ingestão de leite humano, padrão ouro para nutrição infantil, com a suplementação equicalórica de leite de jumenta, melhor substituto do recém-nascido por suas propriedades nutricionais, e leite de vaca, principal produto comercializado. Os resultados mostraram um efeito hipolipemiante produzido pela ingestão de leite humano e de burro em paralelo com o aumento da atividade mitocondrial / vazamento de prótons. A redução da eficiência energética mitocondrial e dos sinais pró-inflamatórios (fator de necrose tumoral α, interleucina-1 e níveis de lipopolissacarídeos) foram associados a um aumento significativo de antioxidantes (tióis totais) e atividades enzimáticas desintoxicantes (glutationa-S-transferase, NADH quinona oxidoredutase) em burros. e animais tratados com leite humano. Os efeitos benéficos foram atribuíveis, pelo menos em parte, à ativação da via do fator 2 relacionado ao eritroide-2 do fator nuclear. Além disso, os benefícios metabólicos induzidos pelo leite humano e de jumenta podem estar relacionados à modulação da microbiota intestinal. Na verdade, os tratamentos com leite afetaram exclusivamente as proporções dos filos e gêneros bacterianos, e formulamos a hipótese de que o aumento da concentração de butirato fecal em ratos tratados com leite humano e de burra estava relacionado ao metabolismo de lipídeos e glicose melhorado e às atividades desintoxicantes.

Palavras-chave: Microbiota Leite Mitocôndria SCFAs com status redox.

Copyright © 2015 Os autores. Publicado pela Elsevier Inc. Todos os direitos reservados.


Investigar o efeito da temperatura na ação de uma enzima protease no filme revelado exposto

Objetivo: O objetivo do experimento é descobrir qual o efeito da temperatura na ação de uma enzima protease no filme revelado exposto.

As enzimas são catalisadores biológicos. Eles são feitos em coisas vivas construídas por aminoácidos para fazer proteínas. As enzimas são capazes de acelerar reações e podem repetir reações.

Existem vários fatores que afetam a atividade das enzimas são eles:

"Y Concentração de enzima ou substrato

As enzimas são específicas, o que significa que funcionam apenas em uma molécula de substrato. Uma molécula de substrato é onde a enzima realmente atua.

Os fatores que escolhi investigar são a temperatura. Portanto, isso significa que a temperatura será a variável independente.

No experimento haverá um suporte de plástico transparente do filme revelado, que terá uma capa preta de gelatina. O revestimento de gelatina é a proteína, que é a molécula do substrato. Vou colocar o filme em solução de protease, que é a enzima. Com a camada de gelatina, posso ver o que acontece com a camada de gelatina quando a temperatura aumenta. Posso descobrir se a temperatura afeta a ação de uma enzima protease.

As enzimas têm uma temperatura ótima, geralmente abaixo de 400 ° C. A temperatura ideal é quando as enzimas funcionam melhor e mais rapidamente. Quando a temperatura aumenta, a taxa aumenta. Isso ocorre porque o substrato e as moléculas de enzima estão se movendo mais rápido porque a temperatura aumentou. Isso significa que as moléculas têm mais energia. Portanto, é provável que colidam com mais frequência entre si e ocorrerá uma reação. No entanto, se a temperatura ultrapassar a temperatura ideal, a reação desacelera e a enzima desnatura. Isso significa que mudou de forma e, portanto, o substrato não pode mais caber na enzima.

O diagrama abaixo mostra como as moléculas de substrato, que são proteínas, se encaixam na enzima, que é uma molécula de protease. Este tipo de mecanismo é denominado hipótese de bloqueio e chave.

Se o sítio ativo, que é a enzima, for muito aquecido, ele mudará de forma e não se ajustará mais ao substrato. O substrato, portanto, não é mais capaz de reagir se não houver enzima ativa.

Prevejo que, quando a temperatura aumenta, o tempo que leva para a gelatina ser quebrada diminui. Isso ocorre porque a temperatura é um catalisador, o que ajuda a acelerar as enzimas, que são catalisadores biológicos. Quando a temperatura é de 300C, prevejo que levará mais tempo para o filme ficar transparente do que quando o filme estiver em uma temperatura de 600C. No entanto, a uma certa temperatura no experimento, prevejo que haverá uma temperatura ótima. É quando a enzima funciona melhor. Após este ponto, as enzimas começam a desacelerar e eventualmente desnaturar, o que significa que é mais difícil para as moléculas do substrato se encaixarem nas moléculas da enzima.

Como eu prevejo que quando a temperatura aumenta, o tempo necessário para a gelatina ser quebrada diminui até atingir a temperatura ideal, portanto, prevejo que a taxa de reação aumentará quando a temperatura aumentar até atingir o ponto em que as enzimas começam a desnaturar .

Quando a temperatura é aumentada, as moléculas de enzima quebram a camada de gelatina preta mais rápido e, portanto, o filme revelado se torna transparente mais rápido. Quando a temperatura aumenta, as moléculas do substrato da proteína colidem com mais frequência com as moléculas da enzima. Portanto, se a temperatura for aumentada de 300C para 600C, a molécula de enzima quebrará a gelatina preta mais rapidamente para deixar o suporte de plástico transparente.

Os dois diagramas mostram o efeito da temperatura entre as moléculas de substrato e as moléculas de enzima. Eles são apenas diagramas grosseiros do que acontecerá entre as duas moléculas.


Função da enzima Rennin

Rennin é uma enzima essencial para a digestão das proteínas. Ajuda a digerir o leite em mamíferos jovens. Este artigo da BiologyWise lista a função da enzima renina.

Rennin é uma enzima essencial para a digestão das proteínas. Ajuda a digerir o leite em mamíferos jovens. Este artigo da BiologyWise lista a função da enzima renina.

As enzimas são catalisadores orgânicos produzidos no corpo de todos os organismos vivos. O corpo humano produz várias enzimas que realizam ou aceleram várias reações químicas no corpo. As enzimas ajudam a manter a energia bioquímica e são necessárias para regular muitos processos vitais do corpo, como metabolismo, respiração, digestão, coagulação do sangue, coagulação, reprodução e o processo de crescimento e desenvolvimento. Rennin, que também é chamado de quimosina ou coalho, pertence à família de enzimas proteinases aspárticas. É produzido no estômago de jovens mamíferos. Esta enzima é essencial para a digestão do leite materno em mamíferos jovens.

Você gostaria de escrever para nós? Bem, estamos procurando bons escritores que queiram espalhar a palavra. Entre em contato conosco e conversaremos.

Função de Rennin

Rennin é uma enzima coagulante produzida no revestimento interno do abomaso (o quarto estômago verdadeiro) de bezerros alimentados com leite. Também é produzido no estômago de uma cabra ou de um cordeiro. Algumas fontes alternativas de quimosina são plantas, especialmente cardos e urtigas, e micróbios como fungos e leveduras. Por ser uma enzima proteolítica, a principal função da renina é coalhar o leite. Rennin é produzido em grandes quantidades, imediatamente após o nascimento. Sua produção diminui gradualmente e é substituída por uma enzima digestiva chamada pepsina.

O coalho é conhecido por desempenhar um papel importante na coagulação e coagulação do leite. A coalhada do leite é essencial para a digestão adequada das proteínas do leite no estômago. Se o leite for removido imediatamente do estômago em seu estado não digerido, os mamíferos jovens não se beneficiariam com as proteínas do leite. A coagulação do leite pelo coalho permite que ele permaneça mais tempo no estômago.

Então, como o renin causa a coalhada do leite? Rennin é produzido na forma de prorennin inativo. Após o consumo do leite, o ácido clorídrico do suco gástrico presente no estômago ativa a prorrenina e a converte em sua forma ativa, a renina. Uma enzima caseinogênica está presente no leite, que possui quatro tipos de moléculas. Rennin precipita três deles, a saber, alfa-s1, alfa-s2 caseína e beta caseína, na presença de cálcio no leite. A caseína kappa, que é a quarta molécula da enzima caseinogênica, não é precipitada pelo cálcio. A caseína kappa é conhecida por prevenir a precipitação das caseínas alfa e beta. Como a coagulação é necessária, a enzima renina inativa a caseína kappa. Desta forma, o leite é coagulado e digerido adequadamente.

A temperatura ótima necessária para a reação do leite e da renina é de 37 ° C. Em temperaturas mais altas, as moléculas da enzima renina se quebram e a ação da renina no leite cessa. Se a temperatura cair, ele diminui a taxa de reação.

Devido à sua ação coagulante no leite, a enzima renina é comumente utilizada na indústria alimentícia. É amplamente utilizado para a produção de queijos. O rennin necessário para a produção de queijo era obtido anteriormente principalmente do estômago do bezerro e de outras fontes não animais. No entanto, para a produção industrial de queijo, é necessária uma grande quantidade de renina. Hoje em dia, os métodos de engenharia genética são usados ​​para obter grandes quantidades da enzima renina necessária na indústria de alimentos.

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Por que o leite coalha

Leite coalhado é o que você obtém quando os caroços se formam no leite homogêneo. Embora os grumos se formem no leite estragado, a reação química que causa a coagulação também ocorre no leite fresco, nas condições certas. A coalhada intencional do leite é usada para produzir alimentos, como iogurte, queijo e leitelho. Aqui & # 8217s uma olhada mais de perto em como a coalhada acontece:

Reação Química de Coagulação

O leite fresco é um exemplo de colóide, consistindo de partículas de gordura e proteína flutuando em uma solução à base de água. A suspensão coloidal espalha a luz, fazendo com que o leite pareça branco. As moléculas de proteína, principalmente caseína, se repelem e se distribuem naturalmente de maneira uniforme no líquido. O leite é ligeiramente ácido. Quando o pH é reduzido ainda mais pela adição de outro ingrediente ácido, as moléculas de proteína param de se repelir. Isso permite que eles fiquem juntos ou coagulem em aglomerados conhecidos como Curdos. O líquido aquoso que permanece é chamado soro de leite.

Como o leite azedo coalha

Quando o leite vai & # 8220desligar & # 8221 ou azedar, é porque os ácidos produzidos pelas bactérias reduzem o pH do leite para que as proteínas possam se agrupar. O aumento da acidez do leite também provoca um gosto azedo. As bactérias que vivem no leite produzem ácido láctico naturalmente à medida que digerem a lactose para que possam crescer e se reproduzir. Isso ocorre se o leite é fresco ou pasteurizado. Você não notará o efeito no sabor até que seja produzido ácido suficiente. A refrigeração do leite retarda o crescimento de bactérias. Da mesma forma, o leite quente ajuda as bactérias a se desenvolverem e também aumenta a taxa de reação de aglutinação.

Leite Coalhado em Café e Chá

Se você gosta de leite no seu café ou chá, deve ter notado que às vezes o leite coalha imediatamente quando adicionado à bebida quente. Exceto pelo volume, a bebida pode ter um gosto perfeitamente bom. Isso ocorre porque o café e o chá contêm acidez apenas o suficiente para inclinar o pH do leite até o ponto de coalhar. O efeito é mais frequentemente visto no leite que está perto de azedar ou ao adicionar leite a um café ou chá muito quente, uma vez que a alta temperatura pode coagular a caseína.

Coagulação Intencional de Leite

Ninguém quer beber leite com pedaços direto da geladeira, mas a reação química que causa a coalhada nem sempre é ruim. A mesma reação produz leitelho, queijo e iogurte.

Adicionar suco de limão ou vinagre ao leite fresco é uma maneira fácil de fazer leitelho caseiro. Por que o leitelho não é pesado? Seria, se você adicionasse o ingrediente ácido ao leite quente. No entanto, adicionar ácido ao leite frio permite que a caseína coagule mais lentamente. Em vez de formar aglomerados, a reação química simplesmente torna o líquido mais espesso. O ingrediente também afeta o sabor do leitelho, adicionando uma nota picante.

Iogurte e queijo são um pouco mais complicados porque você geralmente controla o tipo de bactéria (a cultura bacteriana) usada para fazer um produto com um sabor e textura agradáveis. No entanto, queijos frescos, como a ricota, são feitos de forma muito simples aquecendo o leite, adicionando um ingrediente ácido e coando a coalhada.


Uma atividade de coagulação do leite

Introdução
Você já se serviu de um copo de leite e, em vez de um líquido homogêneo, só conseguiu grumos? Isso geralmente é um sinal de que o leite estragou. E se cheira azedo, provavelmente tem. Mas o processo físico do que aconteceu com o leite é chamado de coagulação, que é o mecanismo que ocorre quando as proteínas do leite se aglomeram. Embora você não queira isso necessariamente no seu leite, sem coagulação (ou coagulação) não haveria queijo ou iogurte, por isso é um processo muito importante na indústria alimentícia. Gostaria de saber como você pode fazer o leite coalhar & mdash sem que seja estragado? Experimente esta atividade para descobrir!

Fundo
Os humanos transformaram o leite em um líquido multiuso. Por si só, o leite é uma bebida rica em nutrientes. Mas quando você começa a tratar o leite em vários processos, todos os tipos de outros produtos podem ser criados, como manteiga, iogurte, leitelho e queijo. O leite consiste principalmente em gordura, proteína, lactose (um tipo de açúcar) e água. A gordura do leite fica suspensa na água como gotículas finas, o que a torna uma emulsão. O leite também contém muitas proteínas que, neste caso, são principalmente soro de leite e caseína. Como a caseína é pouco solúvel em água, suas proteínas constroem estruturas esféricas chamadas micelas que permitem que fiquem em suspensão como se fossem solúveis.

Com gordura e proteínas em suspensão, o leite é um líquido branco como o conhecemos. As estruturas micelares, no entanto, podem ser facilmente rompidas ou alteradas e, uma vez alteradas, não podem ser reformadas. Como a micela mantém a proteína da caseína em suspensão, sem ela as micelas se aglomeram e a caseína sai da solução. O resultado desse processo de coagulação do leite, ou coagulação, é um material gelatinoso chamado coalhada.

Os processos para fazer muitos outros produtos lácteos, como queijo cottage, ricota, paneer e queijo cremoso, começam com a coalhada do leite. É por isso que os produtores de queijo quer o leite para coalhar. Existem diferentes maneiras de iniciar a coagulação do leite. Você pode fazer isso com ácido ou calor, bem como deixando o leite envelhecer o suficiente ou com enzimas específicas (que são proteínas que realizam uma reação química específica). A quimosina, por exemplo, é uma enzima que altera a estrutura da micela de caseína para fazer o leite coalhar. Proteases são outras enzimas que interrompem a estrutura da micela de caseína, cortando proteínas, fazendo com que o leite coalhe. Nesta atividade, você experimentará dois métodos diferentes de fazer coalhada de leite e produzir alguns resultados de queijo!

  • Leite
  • Limão (fresco)
  • Abacaxi (fresco)
  • Espremedor de limão
  • Ralador de alimentos, espremedor de sumos ou liquidificador
  • Colher de chá
  • Colher de sopa
  • Faca
  • Tábua de cortar
  • Duas peças de gaze ou tecido de algodão
  • 10 copos pequenos transparentes e para micro-ondas (cada um com cerca de 60 gramas)
  • Toalhas de papel
  • Microondas
  • Marcador permanente
  • Ajudante adulto
  • Espaço de trabalho que pode tolerar derramamentos
  • Timer (opcional)

Preparação

  • Marque quatro dos copinhos com os rótulos & ldquopineapple juice, & rdquo & ldquopineapple juice (aquecido), & rdquo & ldquolemon juice & rdquo e & ldquolemon juice (aquecido). & Rdquo
  • Pegue um abacaxi fresco e com a ajuda de um adulto corte a casca em uma tábua de cortar. Use apenas cerca de um quinto do abacaxi. Corte a polpa em pedaços menores e rale. Como alternativa, você pode usar um espremedor ou liquidificador. Em seguida, coloque a fruta ralada em um pedaço de pano de algodão e esprema pelo menos uma colher de chá de suco em cada xícara que você rotulou com & ldquopineapple juice. & Rdquo
  • Coloque o copo com o rótulo & ldquopinampo de suco (aquecido) & rdquo no micro-ondas e aqueça-o apenas o tempo suficiente para que ferva (cerca de 10 a 20 segundos). Quando começar a ferver retire com cuidado do microondas e deixe arrefecer.
  • Pegue um limão fresco e use o espremedor de limão para fazer suco de limão. Adicione pelo menos uma colher de chá de suco em cada xícara marcada com & ldquolemon juice. & Rdquo
  • Mais uma vez, coloque o copo com o rótulo & ldquolemon juice (aquecido) & rdquo no micro-ondas e aqueça-o por 10 a 20 segundos. Assim que começar a ferver, retire com cuidado e deixe arrefecer.
  • Rotule quatro das xícaras restantes & ldquo1 & rdquo a & ldquo4. & RdquoEncha cada uma dessas xícaras com cerca de uma colher de sopa de leite.
  • Identifique as duas últimas xícaras & ldquocurd & rdquo e & ldquowhey. & Rdquo
  • Coloque o copo com o rótulo & ldquo1 & rdquo à sua frente. Deve conter uma colher de sopa de leite. Como está o leite? O que acontece se você girar suavemente o leite na xícara? Você percebe algo incomum?
  • Use uma colher de chá limpa para adicionar uma colher de chá de suco de limão espremido na hora ao leite na xícara 1. Gire levemente a xícara. O leite muda quando você adiciona o suco de limão? Se sim, a mudança ocorre imediatamente ou depois de algum tempo? Quando você gira a xícara um pouco, o que você observa na parede da xícara?
  • Pegue sua segunda xícara de leite e desta vez adicione uma colher de chá de suco de limão aquecido. Você vê a mesma reação acontecendo como antes? Como o leite muda? A reação é tão rápida quanto a anterior?
  • Use sua terceira xícara de leite e, com uma colher de chá limpa, adicione uma colher de chá de suco de abacaxi ao leite. Observe o que está acontecendo por cerca de cinco minutos. O leite coalha com o suco de abacaxi? A reação é rápida ou lenta comparada com a do suco de limão?
  • À quarta xícara de leite, adicione uma colher de chá de suco de abacaxi aquecido e agite ligeiramente a xícara. Novamente, observe o copo por cerca de cinco minutos. Você obtém um resultado semelhante novamente ou é diferente? Se sim, como é diferente? O que você acha que aconteceu? Você pode explicar suas observações?
  • Escolha o copo com leite que lhe deu a maior quantidade de coalhada. Em seguida, coloque a segunda gaze sobre a xícara com a etiqueta & ldquowhey & rdquo e despeje cuidadosamente a mistura de leite coalhado sobre o pano. Dobre o pano sobre o leite coalhado e esprema o líquido da mistura para o copo. Você vê muito líquido saindo da gaze? Qual é a aparência do líquido? Está claro, tem cor ou ainda parece leite? O que você acha que é o líquido?
  • Depois de espremer todo o líquido, abra a gaze e coloque a coalhada na xícara com a etiqueta & ldquocurd. & Rdquo Quanta coalhada você recebeu e como é? Isso lembra um produto de queijo? Qual é a sensação de tocar com os dedos? Que partes do leite você acha que estão dentro da coalhada?
  • Se quiser (e só se usou materiais limpos!), Pode provar um pouco do soro de leite e da coalhada. Tem gosto semelhante ao leite? É doce, azedo, cremoso ou salgado? Isso o lembra de um alimento específico?
  • Extra:Que outras soluções podem fazer o leite coalhar? Experimente diferentes sucos de frutas ou outros líquidos comestíveis que você encontrar em sua cozinha e teste como seu leite reage a eles. Lembre-se de que a acidez (como algo é azedo) e as enzimas são boas maneiras de fazer o leite coalhar!
  • Extra: Quanto suco de abacaxi ou limão é necessário para fazer o leite coalhar? Para descobrir, você pode repetir esta atividade, mas desta vez altere a quantidade de suco que você adiciona ao seu leite. Uma gota é suficiente ou você precisa de 10? Quantas gotas são necessárias para que o leite comece a coalhar?
  • Extra: Nesta atividade, você testou um tipo de leite. Você acha que outros leites, como leite sem gordura e sem lactose ou leite de coco e amêndoa, darão resultados iguais ou semelhantes? Só há uma maneira de descobrir: teste!
  • Extra:Você quer resultados mais extravagantes? Em seguida, use esta atividade para fazer um queijo cottage real. Um exemplo de receita é fornecido abaixo na seção & quotMais para explorar & quot.

Observações e resultados
Você viu alguma boa formação de caroço no seu leite? Enquanto o leite normal parece liso e branco, ele muda muito rápido quando você adiciona uma colher de chá de suco de limão. A consistência torna-se quase imediatamente mais espessa, e você vê aglomerados brancos que grudam na parede do copo quando você agita levemente o leite. Os aglomerados, ou coalhada, consistem em proteínas de caseína que geralmente estão em solução onde formam estruturas micelares. Essas estruturas são muito frágeis e, quando você altera as condições da solução, elas podem se quebrar facilmente e formar aglomerados de proteínas de caseína. Isso pode acontecer se você alterar o pH, ou acidez, do leite, o que significa torná-lo mais ácido. O suco de limão é muito ácido, e é por isso que você vê as proteínas da caseína se aglomerando assim que você o adiciona. Aquecer o suco de limão não afeta sua acidez, o que significa que quando você adicionou suco de limão aquecido ao leite, a mesma reação deve ter ocorrido.

O suco de abacaxi, por outro lado, não é ácido o suficiente para quebrar a estrutura micelar das proteínas da caseína. No entanto, seu leite ainda fica aglomerado quando você o adiciona. Desta vez, não é a acidez, mas as enzimas especiais do abacaxi que fazem o leite coalhar. O abacaxi contém um extrato enzimático chamado bromelaína, que contém uma enzima protease que corta as proteínas da caseína, destruindo sua estrutura micelar. Você deve ter notado que a coagulação não aconteceu tão rapidamente com o suco de abacaxi quanto com o suco de limão & mdash as enzimas precisam de algum tempo para serem ativadas & mdash mas em cinco minutos o leite deve ter parecido muito grudento. Muitas enzimas são desativadas quando aquecidas. Quando você coloca o suco de abacaxi no microondas, as enzimas não funcionam mais. É por isso que não ocorre coagulação do leite quando você adiciona o suco de abacaxi aquecido.

Filtrar a coalhada por um pano de algodão resulta em uma solução amarelo-esbranquiçada chamada soro de leite, que consiste em cerca de 94% de água e quatro a cinco por cento de lactose e proteínas do soro. A parte sólida, a coalhada, parece requeijão e realmente é! Se você quiser torná-lo realmente saboroso, dê uma olhada na receita abaixo fornecida na seção & quotMais para explorar & quot.

Limpar
Despeje todas as suas soluções, incluindo o leite coalhado na pia. Você pode descartar / reciclar seus copos ou lavá-los com água e sabão se quiser reutilizá-los. Limpe sua área de trabalho com uma toalha de papel úmida.

Mais para explorar
Milk Chemistry, do Cheese Science Toolkit
Ciência esculpida: Transforme leite em plástico !, de Americano científico
Receita de queijo cottage, do The Weekend Artisan
Fazendo leite coalhado com enzimas de abacaxi, da Science Buddies
Science Activities for All Ages !, da Science Buddies

Esta atividade trouxe a você em parceria com a Science Buddies


Lipases no leite humano: efeito da idade gestacional e duração da lactação na atividade enzimática

O leite humano contém duas lipases, lipase estimulada por sais biliares (BSSL) e lipase lipoproteica (LPL). Na glândula mamária, a LPL fornece ácido graxo de cadeia longa para a síntese de gordura do leite. A LPL não tem função conhecida no leite, mas foi implicada na hidrólise da gordura do leite durante o armazenamento refrigerado. A BSSL pode ter um papel importante na digestão da gordura infantil. Os objetivos dos presentes estudos foram avaliar (1) a validade metodológica do uso de leite integral para analisar a atividade da BSSL, (2) a variação longitudinal da atividade da BSSL e da LPL no leite de mães que deram à luz bebês prematuros e a termo, e ( 3) a estabilidade da atividade de BSSL e LPL durante o armazenamento refrigerado. Leite integral diluído e BSSL purificado mostraram ter características semelhantes. A atividade da LPL foi igualmente estável a -20 e -70 graus C, enquanto a atividade da BSSL foi maior em leites armazenados a -70 do que a -20 graus C (38,8 +/- 0,88 vs 33,3 +/- 0,87 U / ml de leite, respectivamente 1U = Liberação de ácido graxo livre de 1 mumol / min). Os níveis de atividade da BSSL no leite pré-termo e a termo foram semelhantes. A atividade da LPL tendeu a ser maior no leite a termo. No geral, a atividade de BSSL apresentou variação longitudinal significativa, sendo maior em 1 e 3 semanas de lactação (43,2 +/- 0,04 e 42,6 +/- 1,03 U / ml de leite, respectivamente). Para LPL, o padrão longitudinal de atividade dependia da duração da gravidez. Implicações para nutrição infantil e biologia da glândula mamária são discutidas.


Um papel fisiológico da leptina do leite materno no controle do peso corporal em bebês em desenvolvimento

Objetivo: A leptina, um hormônio que regula a ingestão de alimentos e o metabolismo energético, está presente no leite materno. O objetivo deste estudo foi determinar se a concentração de leptina no leite está correlacionada com a leptina circulante materna e o IMC e com o ganho de peso corporal dos bebês.

Métodos e procedimentos de pesquisa: Um grupo de 28 mulheres não obesas (IMC entre 16,3 e 27,3 kg / m (2)) que amamentaram seus bebês por pelo menos 6 meses e seus bebês foram estudados. Amostras de sangue venoso e leite foram obtidas de mães com 1, 3, 6 e 9 meses de lactação, e a concentração de leptina foi determinada. O peso corporal e a altura do bebê foram acompanhados até os 2 anos de idade.

Resultados: Durante todo o período de lactação, a concentração de leptina no leite correlacionou-se positivamente com a concentração de leptina plasmática materna e com o IMC materno. Além disso, a concentração de leptina no leite em 1 mês de lactação foi negativamente correlacionada com o IMC da criança aos 18 e 24 meses de idade. Uma melhor correlação negativa também foi encontrada entre o log da concentração de leptina no leite com 1 e 3 meses de lactação e o IMC da criança de 12 a 24 meses de idade.

Discussão: Concluímos que, em um grupo de mães não obesas, o peso corporal do bebê durante os primeiros 2 anos pode ser influenciado pela concentração de leptina no leite durante os primeiros estágios da lactação. Assim, a leptina materna transmitida pelo leite moderada parece fornecer proteção moderada aos bebês contra um ganho excessivo de peso. Esses resultados parecem apontar que a leptina do leite é um fator importante que poderia explicar, pelo menos parcialmente, o maior risco de obesidade de bebês alimentados com fórmula em relação aos amamentados.


O processo digestivo começa na boca, onde sua saliva levemente ácida se combina com o leite e começa a se decompor. Quando você engole o leite, ele desce pelo esôfago e chega ao estômago. Os sucos gástricos no estômago quebram o leite ainda mais e matam todas as bactérias vivas. O estômago então envia o leite para o intestino delgado, onde os nutrientes - como aminoácidos, os blocos de construção das proteínas e os ácidos graxos, os blocos de construção da gordura - são absorvidos. Os materiais que não são absorvidos para obter energia ou nutrição são empurrados para o intestino grosso, processados ​​como matéria fecal e liberados pelo reto. Os fluidos residuais - água que transporta materiais indesejados - enchem a bexiga e são liberados na forma de urina.

A lactase é uma enzima chave na digestão da lactose. O intestino delgado produz lactase. Se o seu corpo produz apenas uma pequena quantidade de lactase, você tem o que é chamado de sensibilidade à lactose. Você pode ingerir lactose em pequenas quantidades de leite e outros laticínios, mas sentirá dor e desconforto se consumir muito. Se o intestino delgado não processa a lactose, ele segue para o intestino grosso, onde as bactérias fermentam o açúcar, produzindo dióxido de carbono. O resultado é gases, inchaço, cólicas e diarréia.


Conteúdo

A quimosina é encontrada em uma ampla variedade de tetrápodes, [2] embora seja mais conhecida por ser produzida por animais ruminantes no revestimento do abomaso. A quimosina é produzida pelas células principais do estômago em mamíferos recém-nascidos [3] para coalhar o leite que ingerem, permitindo uma residência mais longa no intestino e uma melhor absorção. As espécies não ruminantes que produzem quimosina incluem porcos, gatos, focas [4] e pintos. [2]

Um estudo relatou a descoberta de uma enzima semelhante à quimosina em alguns bebês humanos, [5] mas outros não conseguiram replicar essa descoberta. [6] Os humanos têm um pseudogene para quimosina que não gera uma proteína, encontrado no cromossomo 1. [4] [7] Os humanos têm outras proteínas para digerir o leite, como pepsina e lipase. [8]: 262

Além da linhagem primata que conduz aos humanos, alguns outros mamíferos também perderam o gene da quimosina. [2]

A quimosina é usada para provocar a precipitação extensiva e a formação de coalhada na fabricação de queijos. O substrato nativo da quimosina é a caseína K que é especificamente clivada na ligação peptídica entre os resíduos de aminoácidos 105 e 106, fenilalanina e metionina. [9] O produto resultante é o fosfocaseinato de cálcio. [ citação necessária ] Quando a ligação específica entre os grupos hidrofóbico (para-caseína) e hidrofílico (glicopeptídeo ácido) da caseína é quebrada, os grupos hidrofóbicos se unem e formam uma rede 3D que retém a fase aquosa do leite.

As interações de carga entre histidinas na capa-caseína e glutamatos e aspartatos de quimosina iniciam a ligação da enzima ao substrato. [9] Quando a quimosina não se liga ao substrato, um grampo beta, às vezes chamado de "aba", pode fazer uma ligação de hidrogênio com o sítio ativo, cobrindo-o e não permitindo a ligação posterior do substrato. [1]

Listados abaixo estão os ruminantes Cym gene e pseudogene humano correspondente:

Por causa das imperfeições e da escassez de coalhos microbianos e animais, os produtores buscaram substitutos. Com o desenvolvimento da engenharia genética, tornou-se possível extrair genes produtores de coalho do estômago do animal e inseri-los em certas bactérias, fungos ou leveduras para que produzissem quimosina durante a fermentação. [11] [12] O microrganismo geneticamente modificado é morto após a fermentação e a quimosina é isolada do caldo de fermentação, de modo que a quimosina produzida pela fermentação (FPC) usada pelos produtores de queijo não contém nenhum componente ou ingrediente GM. [13] FPC contém quimosina idêntica à de origem animal, mas produzida de forma mais eficiente. Os produtos FPC estão no mercado desde 1990 e são considerados a enzima ideal para a coagulação do leite. [14]

A FPC foi a primeira enzima produzida artificialmente a ser registrada e autorizada pela Food and Drug Administration dos EUA. Em 1999, cerca de 60% do queijo duro dos EUA era feito com FPC [15] e ele detém até 80% do mercado global de coalho. [16]

Em 2008, aproximadamente 80% a 90% dos queijos feitos comercialmente nos EUA e na Grã-Bretanha eram feitos com FPC. [13] A quimosina produzida por fermentação mais amplamente usada é produzida usando o fungo Aspergillus niger ou usando Kluyveromyces lactis.

O FPC contém apenas quimosina B, [17] alcançando um maior grau de pureza em comparação com o coalho animal. O FPC pode trazer vários benefícios ao produtor de queijo em comparação com o coalho animal ou microbiano, como maior rendimento de produção, melhor textura da coalhada e menor amargor. [14]